bioqumica parcial 1

Primer Parcial Remedial de Bioquímica
Facultad de Medicina UANL

1. Aminoácidos
2. Estructura de las proteínas
3. Proteínas globulares
4. Proteínas fibrosas
5. Enzimas
6. Bioenergética y fosforilación oxidativa
7. Carbohidratos


Aminoácidos
1. ¿Cuál es la característica estructural común de las proteínas?
Que son polímeros lineales de aminoácidos.
2. ¿Cómo está constituido un aminoácido?
Ungrupo carboxilo (-COO), un grupo amino (-NH3) y un grupo R
3. ¿Cuál aminoácido tiene un grupo amino secundario?
La prolina
4. A pH fisiológico (7.4) el grupo carboxilo está...
Negativamente cargado

5. A pH fisiológico (7.4) el grupo amino está...
Positivamente cargado
6. En las proteínas el grupo amino y el grupo carboxilo están unidos comúnmente ¿por cuál tipo de enlace?
Por enlace peptídico
7. Elenlace peptídico de las proteínas no está disponible para reacción química pero sí para...
La formación de enlaces de hidrógeno
8. El papel que desempeña un aminoácido en una proteína está dictado por...
Las cadenas laterales (grupo R)
9. Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las propiedades de sus cadenas laterales, ¿cuál es la clasificación?
Polares y No polares
10. ¿A qué hace referenciala propiedad 'polar'?
A que los aminoácidos laterales tienen una distribución NO uniforme de los electrones; como los ácidos y las bases.
11. ¿A qué hace referencia la propiedad 'NO polar'?
A que los aminoácidos tienen una distribución uniforme de los electrones.
12. Los aminoácidos de cadena lateral NO polar promueven...
Las interacciones hidrófobas
13. En las proteínas No polares que seencuentran en disoluciones acuosas (ambiente polar)...
La cadena lateral de aminoácidos tiende a agruparse en el INTERIOR de la proteína.
14. ¿Qué propiedad de la cadena lateral es la que le da forma tridimensional a la proteína No polar?
Su hidrofobicidad cuando está en una disolución acuosa.
15. Cuando la proteína es No polar y está en un ambiente hidrófobo (como la membrana), ¿dónde se encuentran losgrupos R?
En la superficie exterior de la proteína.
16. La drepanocitosis (anemia drepanocítica) es una enfermedad de los eritrocitos que resulta de la sustitución de...
Un aminoácido polar (glutamato) por un No polar (Valina)
17. La estructura fibrosa del colágeno se debe a...
La geometría única de la prolina, gracias a que tiene un grupo amino secundario.
18. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidosNO polares (hidrófobos)?
Son 9: Glicina-Alanina-Valina-Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-Triptófano-Metionina-Prolina.
19. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos Polares sin carga (hidrófilos)?
Son 6: Serina-Treonina-Tirosina-Asparragina-Glutamina-Cisteína.
20. ¿Por qué es importante la cadena lateral de la Cisteína?
Porque contiene un grupo sulfhidrilo (-SH) que es un componente del sitio activo demuchas enzimas.

21. Muchas proteínas extracelulares son estabilizadas por enlaces disulfuro, ¿cuál es un ejemplo clásico?
La albúmina, proteína del plasma sanguíneo que funciona como transportadora para una diversidad de moléculas.
22. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales ácidas (polar con carga negativa)?
Ácido aspártico y ácido glutámico.
23. ¿Cómo se llama a la forma ionizada delácido aspártico?
Aspartato
24. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido glutámico?
Glutamato
25. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales básicas (polar cargado positivamente)?
Histidina-Lisina-Arginina
26. Los ácidos se definen como donantes de protones...
Por lo que quedan cargados negativamente.
27. Las bases se definen como aceptoras de protones por lo que...
Se carganpositivamente.
28. La concentración de protones en disoluciones acuosas se expresa...
Como pH
29. La relación cuantitativa entre el pH de la disolución y la concentración de un ácido débil y su base conjugada se describe como...
La ecuación de Henderson-Hasselbalch
30. ¿Cómo se formula la ecuación de Henderson-Hasselbalch?
pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+]
31. ¿Cómo se le llama a la disolución que...