catalasa

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L A ESTRUCTURA

DE LAS

CATALASAS*

ADELAIDA DÍAZ

RESUMEN
La catalasa es una enzima antioxidante presente en la
mayoría de los organismos aerobios. Cataliza la dismutación del peróxido de hidrógeno (H2O2) en agua y oxígeno. La mayoría de estas enzimas son homotetrámeros
con un grupo hemo en cada subunidad. Se ha determinado la estructura cristalográfica de nueve catalasas.Algunas catalasas tienen subunidades pequeñas (masa molecular ≈ 60 kDa) y otras grandes (masa molecular > 80
kDa). Entre estos dos tipos de catalasas existen diferencias estructurales importantes. Las catalasas pequeñas
son menos resistentes a la desnaturalización, unen
NADPH, tienen hemo b y se inhiben e inactivan por sustrato. En cambio, las catalasas grandes tienen un dominio extra en elC-terminal que es semejante a la flavodoxina, son muy resistentes a la desnaturalización, tienen
hemo d, presentan enlaces covalentes inusuales cercanos
al sitio activo y son resistentes a concentraciones molares de H2O2. Aquí revisamos los aspectos estructurales
de las catalasas y sus posibles implicaciones funcionales.

ABSTRACT
Catalase, an antioxidant enzyme present in most aerobic
organisms,dismutates hydrogen peroxide into water
and oxygen. Most of these enzymes are homotetramers
with one heme per subunit. The structure of nine catalases
has been determined. Catalases have either small subunits
(molecular mass ≈ 60 kDa); or large ones (molecular
mass > 80 kDa). There are important structural differences
between small and large catalases. Small catalases are
less resistant todenaturation, they bind NADPH, have
heme b and are inhibited and inactivated by substrate.
Large catalases are very resistant to denaturation, they
have a C-terminal flavodoxin-like domain, contain
heme d, present unusual covalent bonds near the active
site and are resistant to molar H2O2 concentrations.
Here we review structural aspects of catalases and
their possible functional implications.
KEY WORDS:catalase, heme b, heme d, unusual covalent bonds, flavodoxin-like domain.

PALABRAS CLAVE:: catalasa, hemo b, hemo d, enlaces covalentes inusuales, dominio semejante a la flavodoxina.

INTRODUCCIÓN
a) La función de la catalasa
Las especies de oxígeno reactivas
como el radical superóxido, el radical hidroxilo y el peróxido de hidrógeno (H2O2) se forman durante la reducción del dioxígeno en agua. Estasespecies pueden dañar las proteínas,
los lípidos y los ácidos nucleicos, por
lo que se requieren sistemas antioxidantes eficientes, entre los que se in-

cluyen ciertas enzimas. El peróxido
de hidrógeno se forma por la dismutación del radical superóxido y también en la reacción de algunas oxidasas. Hay varias enzimas capaces de
degradar el peróxido de hidrógeno:
las catalasas, las peroxidasas ylas
peroxirredoxinas (1, 2). Las peroxidasas eliminan el H2O2 usándolo para oxidar otros sustratos. A diferencia
de las otras enzimas, que requieren

de un sustrato reducido, las catalasas
dismutan el peróxido de hidrógeno.
Se han identificado tres grupos de
catalasas: i) las catalasas monofuncionales, que contienen hemo y están
presentes tanto en los organismos
procariotos como en los eucariotos,ii) las Mn-catalasas, que son enzimas
hexaméricas que no tienen hemo, tienen Mn en el sitio activo y sólo están
presentes en algunos organismos

* Recibido: 10 de diciembre de 2002. Aceptado: 11 de marzo de 2003

Departamento de Bioquímica, Instituto de Fisiología Celular, UNAM. México, D. F. C. P. 04510. Teléfono: 5622 5655,
Fax: 5622 5630. Correo E: adiaz@ifisiol.unam.mx.

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procariotos anaerobios y iii) las catalasas-peroxidasas, que tienen actividad de catalasa y de peroxidasa, contienen hemo y sólo están presentes
en las bacterias y los hongos (3).
La mayoría de los organismos aerobios tienen catalasas monofuncionales. Las catalasas catalizan la dismutación del peróxido de hidrógeno
en agua y dioxígeno evitando así que
se forme el...