Cinética de Michaelis

Cinética de Michaelis-Menten
En reacciones típicas catalizadas por enzimas, las concentraciones de reactantes y productos son cientos o miles de veces mas grandes que la concentración de la enzima. Consecuentemente, cada molécula de la enzima cataliza la conversión a producto de muchas moléculas reactantes. En reacciones bioquímicas, a los reactantes se le conoce comúnmente con el nombre desustratos. El evento analítico que convierte un sustrato a producto involucra la formación de un estado de transición, y este ocurre mas fácilmente en un sitio de unión especifico en la enzima. Este sitio, el sitio catalítico de la enzima, ha sido formado evolutivamente para proveer una unión específica de alta afinidad del sustrato(s) y para dar un medioambiente que favorece los eventos catalíticos.El complejo que se forma, cuando el sustrato(s) y la enzima se combinan, se llama el complejo enzima sustrato (ES). Los productos de la reacción aparecen cuando el complejo ES se rompe liberando a la enzima.
Entre la unión del sustrato a la enzima, y la aparición de la enzima libre y el producto, una serie de eventos complejos deben sucederse. Por lo menos se debe formar un complejo ES; estecomplejo debe pasar al estado de transición (ES*); y el estado de transición debe avanzar a un complejo enzima producto (EP). Este último es finalmente competente para disociarse en producto y enzima libre. La serie de eventos puede indicarse así:
E + S ES ES* EP E + P
La cinética de reacciones simples como la anterior fue caracterizada por primera vez por los bioquímicos Michaelis y Menten.Los conceptos que respaldan su análisis sobre la cinética Enzimática continúan aportando con la base para entender el metabolismo ahora, y para el desarrollo y uso clínico de fármacos dirigidos para selectivamente alterar constantes de proporciones de cambio e interferir con el progreso de los procesos de enfermedad. La ecuación de Michaelis-Melten es una descripción cuantitativa de la relaciónentre la proporción de una reacción catalizada por una enzima [V1], la concentración del sustrato [S] y dos constantes, Vmax y Km (que se establecen por la ecuación propia). Los símbolos utilizados en la ecuación de Michaelis-Melten se refieren a la velocidad de la reacción [V1], velocidad máxima de la reacción (Vmax), concentración del sustrato [S] y la constante de Michaelis-Melten (Km).

Laecuación de Michaelis-Melten puede utilizarse para demostrar que a la concentración del sustrato que produce exactamente la mitad de la velocidad máxima de la reacción, i.e. ½ Vmax , la concentración del sustrato es numéricamente igual a la Km. Este hecho provee una herramienta bioanalítica simple pero util que se ha utilizado para caracterizar enzimas normales y alteradas, como las que producensíntomas de enfermedades genéticas. Reordenando la ecuación de Michaelis-Melten:

De esta ecuación debe ser aparente que cuando la concentración del sustrato es la mitad de la que se requiere para alcanzar la velocidad máxima de la reacción, la velocidad observada, V1, será igual a Vmax dividida para 2; en otras palabras, V1=[Vmax/2]. A esta concentración del sustrato la Vmax/ V1 será exactamente iguala 2, con el resultado que.
[S](1) = Km
El último es una afirmación algebraica del hecho de que, para enzimas del tipo de Michaelis-Melten, cuando la velocidad observada de la reacción es la mitad de la máxima velocidad posible, la concentración del sustrato es numéricamente igual a la constante de Michaelis-Melten. En esta derivación, las unidades de Km son aquellas que se utilizan paraespecificar las concentraciones de S, usualmente molaridad.
La ecuación de Michaelis-Melten tiene la misma forma que la ecuación para una hipérbole; el análisis grafico de la proporción de la reacción (V) versus la concentración del sustrato [S] produce un grafico de proporción hiperbólico.

Concentración del sustrato versus la velocidad de la reacción
Las características claves del cuadro están...