cinetica_enzimatica
Páginas: 5 (1026 palabras)
Publicado: 10 de febrero de 2016
Enzimas
Catalizadores biológicos que controlan reacciones bioquímicas
Las enzimas son proteínas, con pocas excepciones, algunas tienen
estructura de acidos nucleicos (ribozimas).
Se clasifican según la reacción que catalizan
Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación
nativa
Sus MW tienen valores de 12 x 103 hasta 106
Se encuentran en concentraciones 10-10 a 10-8 M
Parasu actividad pueden requerir:
cofactores
• iones inorgánicos: Cu2+, Fe2+ o Fe3+): Metaloenzimas
•coenzimas (complejo orgánico u organometálico : coenzima A) derivado de
ciertas vitaminas: Unido debilmente: Por ej: NAD, FAD
•Grupo prostéticos (Unión fuerte de tipo covalente a la enzima)
La actividad enzimática depende del pH y Temperatura
Enzimas
• Enzima completa=Holoenzima
• Holoenzima=Apoenzima (Parte proteica) + Cofactor
• Existen catalizadores orgánicos (enzimas) y catalizadores
inorgánicos (Iones)
• No forman parte de la reacción química porque no se consumen
durante la misma, o sea, se recuperan inalteradas la final de la
reacción.
• No alteran la constante de equilibrio (Keq)
• Disminuyen la energia de activación de la reacción. (Cantidad
de energia en calorias necesaria para quetodas las moléculas de
un mol a una temperatura dada alcancen el estado de transición).
• Son termolábiles, específicas y regulables (Diferencia con los
catalizadores inorgánicos)
Enzimas
• Las enzimas poseen un sitio activo, que es el sitio de
reconocimiento del sustrato.
• La enzima se asocia con el sustrato y forma un complejo
enzima-sustrato por: puentes de hidrógeno, interaccioneshidrofóbicas, fuerzas de Van der Walls. Nunca la unión es
covalente..
• Los zimógenos son la enzima inactiva que luego se puede
activar por ejemplo por proteolisis.
• La regulación enzimática puede ser alostérica, covalente o
genética.
• Los catalizadores inorgánicos no sufren regulación.
Actividad enzimática y variación del pH
Enzima
pH óptimo
Pepsina
1.5
Tripsina
7.7
Catalasa
7.6
Arginasa9.7
Fumarasa
7.8
Ribonucleasa
7.8
Actividad enzimática y variación
con la temperatura
E + S
SE
E + P
•
•
•
•
•
Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos.
Unidades del Metabolismo
Regulan la vel. de las reac. quím. espontáneas (G-).
No promueven reacciones no-espontáneas (G +).
Incrementan la Vel. De reacción 103 a 1012 veces sin
afectar el sentido de la reacción.
• Noforman parte del producto de la reacción.
PROPIEDADES GENERALES
•
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
– De 106 to 1012 veces vs sin enzima.
– Aún más rápido que los catalizadores químicos.
•
CONDICIONES DE REACCIÓN
– Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)
– pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
– Presión atmosférica normal
•
CAPACIDAD DE REGULACIÓN
–
–
–
–
–
•
Por concentración de sustratoPor concentración de enzima
Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima)
Por regulación alostérica
ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN
– Interacción estereoespecífica con el sustrato
– No hay productos colaterales
ALTA
ESPECIFICIDAD
DE REACCIÓN
INTERACCIÓN
ESTEREO
ESPECÍFICA
CON SU
SUSTRATO
Los sustratos
interaccionancon la enzima
(sitio activo)
Análisis cinético
generalidades
Gº 298K=-103 kJ/mol
Hº 298K=-94.6 kJ/mol
Mecanismo de Michaelis-Menten
El mecanismo de la catálisis enzimática propuesto por
Michaelis y Menten se basa en considerar la formación del
complejo enzima-sustrato (ES)
E + S
k1
k-1
ES
k2
P+ E
La velocidad de una reacción catalizada por enzimas en la
que el sustrato S seconvierte en producto P, depende de la
concentración de enzima E (aunque esta no sufra ningún
cambio neto)
Mecanismo de Michaelis-Menten
La E cataliza selectivamente
ciertos S
Teoría cerradura (sitio activo
de la E) – llave (S): alta
especificidad
Mecanismo de Michaelis-Menten
Mecanismo de Michaelis-Menten
V0=Vmax
V0
• Vo= Vmax todos los sitios activos
están ocupados y no hay moléculas de
E...
Catalizadores biológicos que controlan reacciones bioquímicas
Las enzimas son proteínas, con pocas excepciones, algunas tienen
estructura de acidos nucleicos (ribozimas).
Se clasifican según la reacción que catalizan
Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación
nativa
Sus MW tienen valores de 12 x 103 hasta 106
Se encuentran en concentraciones 10-10 a 10-8 M
Parasu actividad pueden requerir:
cofactores
• iones inorgánicos: Cu2+, Fe2+ o Fe3+): Metaloenzimas
•coenzimas (complejo orgánico u organometálico : coenzima A) derivado de
ciertas vitaminas: Unido debilmente: Por ej: NAD, FAD
•Grupo prostéticos (Unión fuerte de tipo covalente a la enzima)
La actividad enzimática depende del pH y Temperatura
Enzimas
• Enzima completa=Holoenzima
• Holoenzima=Apoenzima (Parte proteica) + Cofactor
• Existen catalizadores orgánicos (enzimas) y catalizadores
inorgánicos (Iones)
• No forman parte de la reacción química porque no se consumen
durante la misma, o sea, se recuperan inalteradas la final de la
reacción.
• No alteran la constante de equilibrio (Keq)
• Disminuyen la energia de activación de la reacción. (Cantidad
de energia en calorias necesaria para quetodas las moléculas de
un mol a una temperatura dada alcancen el estado de transición).
• Son termolábiles, específicas y regulables (Diferencia con los
catalizadores inorgánicos)
Enzimas
• Las enzimas poseen un sitio activo, que es el sitio de
reconocimiento del sustrato.
• La enzima se asocia con el sustrato y forma un complejo
enzima-sustrato por: puentes de hidrógeno, interaccioneshidrofóbicas, fuerzas de Van der Walls. Nunca la unión es
covalente..
• Los zimógenos son la enzima inactiva que luego se puede
activar por ejemplo por proteolisis.
• La regulación enzimática puede ser alostérica, covalente o
genética.
• Los catalizadores inorgánicos no sufren regulación.
Actividad enzimática y variación del pH
Enzima
pH óptimo
Pepsina
1.5
Tripsina
7.7
Catalasa
7.6
Arginasa9.7
Fumarasa
7.8
Ribonucleasa
7.8
Actividad enzimática y variación
con la temperatura
E + S
SE
E + P
•
•
•
•
•
Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos.
Unidades del Metabolismo
Regulan la vel. de las reac. quím. espontáneas (G-).
No promueven reacciones no-espontáneas (G +).
Incrementan la Vel. De reacción 103 a 1012 veces sin
afectar el sentido de la reacción.
• Noforman parte del producto de la reacción.
PROPIEDADES GENERALES
•
AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
– De 106 to 1012 veces vs sin enzima.
– Aún más rápido que los catalizadores químicos.
•
CONDICIONES DE REACCIÓN
– Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC)
– pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
– Presión atmosférica normal
•
CAPACIDAD DE REGULACIÓN
–
–
–
–
–
•
Por concentración de sustratoPor concentración de enzima
Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima)
Por regulación alostérica
ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN
– Interacción estereoespecífica con el sustrato
– No hay productos colaterales
ALTA
ESPECIFICIDAD
DE REACCIÓN
INTERACCIÓN
ESTEREO
ESPECÍFICA
CON SU
SUSTRATO
Los sustratos
interaccionancon la enzima
(sitio activo)
Análisis cinético
generalidades
Gº 298K=-103 kJ/mol
Hº 298K=-94.6 kJ/mol
Mecanismo de Michaelis-Menten
El mecanismo de la catálisis enzimática propuesto por
Michaelis y Menten se basa en considerar la formación del
complejo enzima-sustrato (ES)
E + S
k1
k-1
ES
k2
P+ E
La velocidad de una reacción catalizada por enzimas en la
que el sustrato S seconvierte en producto P, depende de la
concentración de enzima E (aunque esta no sufra ningún
cambio neto)
Mecanismo de Michaelis-Menten
La E cataliza selectivamente
ciertos S
Teoría cerradura (sitio activo
de la E) – llave (S): alta
especificidad
Mecanismo de Michaelis-Menten
Mecanismo de Michaelis-Menten
V0=Vmax
V0
• Vo= Vmax todos los sitios activos
están ocupados y no hay moléculas de
E...
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