Cualquiera

Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria de una cadena polipeptídica es su secuencia de aminoácidos.
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Cadena Principal y residuos laterales (R). Nótese el inicio en el amino-terminal y la finalización en el carboxi-terminal.
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadenaproteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
La conformación espacial deuna proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

Relación entre la estructura primaria y la forma tridimensional de las proteínas

La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica determina el tipo de interacciones electrónicas que seproducirán (tanto entre la misma proteína como con su entorno) y el grado de libertad de adoptar diferentes conformaciones estables a una temperatura fisiológica. Algunos efectos de determinados aminoácidos sobre la estructura de la cadena son:
• aminoácidos hidrófobos alifáticos (Alanina (Ala), Valina (Val), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu)): Se encuentran en la región interna de las proteínas o,en el caso de las proteínas de membrana, interaccionando con las colas hidrofóbicas de los ácidos grasos. También pueden mantener unidas a proteínas en forma reversible y permitir la unión con sustratos hidrófobos en enzimas (P.Ej: la unión de fosfolipasas (PL) con su sustrato, los fosfolípidos de las membranas, es estabilizada mediante la interacción de aminoácidos hidrófobos con las colashidrofóbicas de los ácidos grasos.). Algunas estructuras proteicas formadas por aminoácidos hidrófobos son las cremalleras de leucina, bolsillos hidrófobos, alfa hélices hidrófobas.
• aminoácidos hidrófobos aromáticos (Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp)): Al igual que los aminoácidos hidrófobos alinfáticos suelen encontrarse en la proteína en regiones donde no se encuentran encontacto con el agua. En el caso de la tirosina y el triptófano, como tienen un grupo polar en su cadena lateral, podrían presentar cierta interacción con sustancias polares.
• aminoácidos polares sin carga neta (Treonina (Thr), Serina (Ser), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln)), ácidos (Aspartato (Asp), Glutamato (Glu)) y básicos (Histidina (His), Lisina (Lys), Arginina (Arg)): Están ubicados enla superficie proteica en contacto con el agua, iones y otras moléculas polares. Se encuentran en la superficie de los orificios en las proteínas de membrana formando canales iónicos y de otras moléculas polares. Posibilitan la solubilidad de la proteína en el medio acuoso.
• Cisteína (Cys):Es un aminoácido azufrado que puede oxidarse para formar puentes disulfuro (-S-S-) con una segundacisteína ubicada en la misma cadena polipepídica o en una cadena diferente. Esto le da a la estructura de la proteína una mayor estabilidad limitando su deformación.
• Glicina (Gly): Por el pequeño tamaño de su residuo lateral puede ubicarse en lugares muy estrechos dentro de la proteína, permitiéndole una forma más compacta. En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factordesestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento.
• Prolina (Pro): Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. Se encuentra en estructuras como los giros beta y giros gamma.

Modificaciones postraduccionales

Algunos residuos laterales de aminoácidos en ciertas...