ENZIMAS

chaperoninas
Las chaperoninas son grandes agregados macromoleculares compuestos por proteínas de un peso molecular cercano a 60 kDa. Todas las chaperoninas conocidas hasta la fecha son oligoméricasy comparten una estructura similar: un cilindro compuesto por uno o dos anillos dispuestos espalda contra espalda. Cada anillo encierra una cavidad, que es el lugar donde se produce el plegamiento delas proteínas. Esta arquitectura es común a todas las chaperoninas, que sólo difieren entre sí en el número de subunidades, iguales o diferentes, de las que se compone cada anillo.
Las chaperonasmoleculares son proteínas que unen y estabilizan conformaciones inestables de otras proteínas. Mediante uniones y liberaciones controladas, facilitan la conformación nativa de las proteínas o elensamblaje entre éstas para crear oligómeros. De la familia de las chaperonas forman parte numerosas proteínas de distinta secuencia y diverso peso molecular. Las chaperoninas, en particular, desempeñan unpapel muy activo en el plegamiento de proteínas.
Las chaperoninas de Grupo I
Las chaperoninas más conocidas y estudiadas hasta la fecha son las que se encuentran en eubacterias y orgánulos deorganismos eucarióticos (mitocondrias y cloroplastos), que forman parte de las llamadas del Grupo I. Todas las chaperoninas de este grupo tienen una estructura muy parecida, un
cilindro constituido por unoodos anillos heptaméricos .La proteína más estudiada dentro de esta familia es GroEL de Escherichia coli. GroEL es una proteína esencial para la viabilidad de la bacteria y experimentos bioquímicoshan mostrado que al menos el 10 % de las proteínas celulares interaccionan con esta chaperonina. GroEL se identificó genéticamente
Chaperoninas del Grupo II
El otro tipo de chaperoninas, aquéllas quese encuentran en arqueobacterias y en el citoplasma de organismos eucarióticos, es mucho menos conocido, y sólo en los últimos años se han comenzado a realizar caracterizaciones bioquímicas y...