Estructura de las proteinas

Estructura y función de las proteínas
Las proteínas tienen por función formar distintos tipos de estructuras. En las luciérnagas, son proteínas las que le permiten producir luz. En los eritrocitos la hemoglobina es la proteína transportadora de oxígeno. Además, las proteínas forman parte de la piel, el pelo, las uñas, etc. Las enzimas están también formadas por proteínas, y sin ellas nopodríamos vivir.
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Hay veinte tipos de aminoácidos distintos que conforman proteínas.

Estructura y propiedades de los aminoácidos:
En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos L (estereoisomería  NH3+ a la izquierda). Los aminoácidos están formados por un grupo amino, un grupo de ácido carboxílico y una cadena radical. Los grupos carboxilo y amino seionizan, el grupo amino adquiriendo un H+ y el grupo carbonilo perdiendo uno, y quedando negativo  NH3+ y COO-. Esta ionización ocurre a un pH específico, por lo tanto agregando un ácido o una base a un aminoácido (cambiando el pH), se puede cambiar su estado de ionización.
El pH para la ionización de un aminoácido (para tener grupos así  NH3+ y COO-) fluctúa entre 4,5 y 6,5. a pH menor elgrupo carboxilo y el grupo amino están protonados, y a pH mayores ambos grupos están deprotonados. La forma ionizada es al mismo tiempo una base conjugada (del aminoácido con ambos grupos protonados) y un ácido que genera una base conjugada (el aminoácido con ambos grupos deprotonados).
El equilibrio químico es alcanzado cuando la concentración de productos y reactantes no cambia en el tiempo. Esoes lo que mide la Ka.

Se ve que entre pH 2 y 9 predomina la forma ionizada. El punto donde la carga del aminoácido será 0 es en el pH 5,5 (promedio aritmético del sector donde predomina la forma ionizada).
Diferencias químicas:
Al tener todos los aminoácidos un solo componente diferente (la cadena lateral), es de esta cadena de lo que dependen las diferencias químicas entre aminoácidos.Todos estos provienen de cadenas de hidrocarburos, por lo que “no les gusta” interaccionar con el agua. Los grupos químicos aromáticos absorben luz UV. Si se logra establecer la función lineal entre la cantidad de luz absorbida por una molécula y la concentración de la misma, se puede determinar la concentración de la molécula, en una solución con concentración desconocida de la molécula.La absorción de luz es más efectiva a cierta longitud de onda.

Estos últimos aminoácidos tienen carga negativa o positiva a pH 7. Esto depende del grupo que tiene la cadena lateral del aminoácido. Si hay un grupo carboxilo el aminoácido será negativo (tienen pKa entre 2 y 3  la concentración de productos será mayor a la concentración de reactantes). Si hay un grupo amino predominante elaminoácido será positivo.
Hay que estar atento al pH que se pregunta por un aminoácido (forma negativa, positiva o neutra. Para esto hay que recordar la fórmula:
pH = pKa + log ([base conjugada]/[ácido])

Hay cadenas laterales que no están cargadas propiamente tal, pero son polares. Se produce una “separación de cargas” (con delta parcial positivo y delta parcial negativo  δ+ δ-). Se forma unpolo parcial positivo y uno negativo.

Los alcoholes y los grupos amido no se ionizan en agua, pero sí son polares. Estos aminoácidos son en general solubles en agua.

Hay dos aminoácidos con características estructurales especiales:


La prolina es el único aminoácido que no presenta libre rotación en torno al carbono α. La cisteína tiene la particularidad de tener un gruposulfhidrilo. Esto es importante porque puede formar puentes disulfuro al oxidarse. Al reducirse se rompe este tipo de puente. Esto es importante para comprender el plegamiento de las proteínas.
Tabla de pKa:

El pKa mide la tendencia del grupo carboxilo y el grupo amino, unidos al carbono α, a ionizarse. El pKa de los grupos carboxilo fluctúa entre 2 y 3, y de los grupos amino es entre 9 y 11....