filamentos intermedios

Filamentos gruesos
Cada filamento grueso está constituido por 200 a 300 moléculas de miosina. Cada molécula de miosina (150 nm de largo y 2 a 3 nm de diámetro) está compuesta por dos cadenas pesadas y dos pares de cadenas ligerasidénticas. Las cadenas pesadas se parecen a los bastones de golf, cuyas cadenas polipeptídicas en forma de bastoncillo están envueltas entre sí en una espiral . Lascadenas pesadas pueden ser segmentadas por la tripsina en una cola en forma de bastoncillo, meromiosina ligera y una cabeza globular, meromiosina pesada. La primera funciona en el ensamblaje apropiado de las moléculas en el filamento grueso bipolar. La papaína segmenta a la meromiosina pesada en dos mitades globulares (S1) y un segmento helicoidal corto en forma de bastoncillo (S2) (fig. 8-8e). Elsubfragmento S1 se fija al trifosfato de adenosina (ATP) y funciona en la formación de puentes cruzados entre los miofilamentos gruesos y delgados.
Las cadenas ligeras (no confundirlos con la meromiosina ligera) son de dos tipos, y cada uno de ellos se relaciona con cada subfragmento S1 de la molécula de miosina. Por tanto, por cada cadena pesada hay dos cadenas ligeras, y la molécula demiosina está compuesta por dos cadenas pesadas y cuatro cadenas ligeras.
Las moléculas de miosina se encuentran estrechamente empacadas de manera específica en el filamento grueso. Están revestidas de una manera paralela pero escalonada, espaciadas a intervalos regulares, en contacto cabezas y colas, de modo que la parte media de cada filamento grueso, está compuesta nada mas de regiones de cola, entanto que los dos extremos del filamento grueso consiste tanto en cabezas como en colas. La orientación espacial de las moléculas de miosina permite que la porción pesada de la meromiosina se proyecte desde el filamento grueso en un ángulo de 60 grados en relación con la meromiosina pesada vecina, y de este modo las regiones de las cabezas están siempre en registro con los filamentos delgados.Filamento delgado.
El componente principal de cada filamento delgado es la actina F, polímero de las unidades globulares de actina G. Aunque las moléculas de actina G son globulares, todas se polimerizan en la misma orientación espacial, lo que imparte al filamento una polaridad definida. El extremo positivo de cada filamento se encuentra fijo al disco Z por actinina  ; el extremo negativo seextiende hacia el centro del sarcómero. Cada molécula de actina G contiene también un sitio activo en el que se fija la región de la cabeza de la miosina (subfragmento S1). Se encuentran envueltas dos cadenas de actina F entre sí en forma espiral apretada (periodicidad de 36 nm) al igual que dos ristras de perlas (fig 8-8e)
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Corren dos surcos superficiales a toda la longitud de la espiral dedoble banda de actina F. Las moléculas de tropomiosina en forma de lápiz, de unos 40 nm de largo, se polimerizan para formar filamentos de cabeza a cola que ocupan los surcos superficiales en los filamentos de actina. La tropomiosina unida oculta los sitios activos de las moléculas de actina al sobreponerse de manera parcial sobre ellos.
A una distancia aproximada de 25 a 30 nm a partir delprincipio de cada molécula de tropomiosina se encuentra una molécula de troponina única, compuesta por tres polipéptidos globulares, TnT, TnC y TnI. La subunidad TnT fija a toda la molécula de troponina contra la tropomiosina, la subunidad TnC tiene gran afinidad por el calcio, y la subunidad TnI se fija a la actina, lo que impide la interacción entre actina y miosina. La fijación de calcio por lasubunidad TnC induce un cambio de configuración de la tropomiosina que hace que se expongan los sitios activos previamente bloqueados sobre el filamento de actina, de modo que puedan fijarse sobre ellos las cabezas de miosina.














Contracción muscular
Para comprender el fenómeno de contracción muscular primero debemos definir todas las proteínas involucradas en dicho evento....