hemoglobina

HEMOGLOBINA

Se denomina hemoglobina a la proteína presente en el torrente sanguíneo que permite que el oxígeno sea llevado desde los órganos del sistema respiratorio hasta todas las regiones y tejidos. Es posible identificar la hemoglobina como una heteroproteína  ya que, de acuerdo a los expertos, se trata de una proteína conjugada (donde es posible apreciar una parte proteica bautizadacomo globina con una parte no proteica que se conoce como grupo prostético). Los valores normales en sangre
son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/
dl en la mujer.



ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las propiedades para realizar su función biológica que es transportar el oxigeno. Esta proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenaspolipeptidicas) tiene 4 subunidades que son 2 cadenas alfa y dos cadenas beta que tienen 141 y 146 residuos de aminoácidos respectivamente. Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dimeros están unidas por interacciones hidrofobicas, estos residuos de aminoácidos se encuentran en el interior de la molecula.
Cada cadena polipeptidica está unida a un grupo prostético, en el caso de lahemoglobina es el grupo hemo, el cual esta formado por un atomo de hierro en el centro del anillo tetrapirrolico que forman la protoporfirina III, esta molecula es la que se una al ion hierro 2 y forma el grupo hemo, cuando se encuentra el ion hierro 2, la hemoglobina si es capaz de atrapar el oxigeno, pero cuando el hierro se reduce a ion hierro 3 se convierte en metahemoglobina incapaz de captar eloxigeno.











Tipos de hemoglobina

Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinasdelta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.
Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma yaumenta la producción de globinas beta.

Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2)
Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada demantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos.
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 210 vecesmayor que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).

Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otroscarbohidratos libres.
También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Éstas sólo están presentes en el embrión.



Importancia Biomédica
Todas las condiciones fisiológicas y clínicas asociadas con falta de oxígeno estimulan la producción de 2,3-DPG en los eritrocitos, lo cual resulta en un aumento de liberación de oxígeno de la hemoglobina. Hipoxia: en un estado hipoxico, la...