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Anexo 3: Desnaturalización de las proteínas
Objetivos: Visualizar a las proteínas por medio de cambiar su estructura nativa.Introducción: Las proteínas son una clase de biopolímeros que desempeñan una enorme variedad de funciones: unas transportan, otras almacenan moléculas pequeñas, otras más constituyen gran parte de la organización estructural de las células y los tejidos. Quizás las másimportantes de todas las proteínas sean las enzimas que son los catalizadores que promueven la enorme variedad de reacciones que forman el metabolismo. Cada tipo de célula en todos los organismos posee varios miles de clases de proteínas para cumplir la gran variedad de funciones.
Hipótesis: Algunas condiciones del medio tienden a modificar la estructura nativa de las proteínas.Marco Teórico.
1.Proteínas.Las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples ( HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Holoprote%C3%ADna" \o "Holoproteína" holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas ( HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Heteroprote%C3%ADna" \o "Heteroproteína" heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, yproteínas derivadas, sustancias formadas pordesnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del  HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Protoplasma" \o "Protoplasma" protoplasmadeshidratado de toda célula), pero también por sus funciones  HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Biorregulador" \o"Biorregulador" biorreguladoras(forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son lasbiomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento delorganismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural. Esta es la función más importante deuna proteína (Ej: colágeno) Inmunológica (anticuerpos) Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina) Contráctil ( HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Actina" \o "Actina" actina y  HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Miosina" \o "Miosina" miosina) Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico) Transducción de señales (Ej:  HYPERLINK"http://es.wikipedia.org/wiki/Rodopsina" \o "Rodopsina" rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno).2. Aminoácidos. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y elcarboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un  HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Dip%C3%A9ptido" \o "Dipéptido" dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un  HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Trip%C3%A9ptido" \o "Tripéptido" tripéptido y así, sucesivamente, hastaformar un  HYPERLINK "http://es.wikipedia.org/wiki/Polip%C3%A9ptido" \o "Polipéptido" polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilocomo el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero solo 22 (los dos últimos fueron...