Premio novel quimica 2003 acuaporina

Editorial

Premio Nobel de Química 2003
Las acuaporinas

Los canales de agua
La complementación permanente de áreas del conocimiento
como la física y la biología ha permitido llevar al campo de la
investigación clínica un fenómeno hasta el presente inexplicable, el estrés hídrico y el desplazamiento intracelular del agua.
Los investigadores estadounidenses Peter Agre y Roderick
Mac Kinnonrecibieron el Premio Nobel de Química por sus
descubrimientos sobre la estructura proteica de los canales iónicos y del agua en la membrana celular.
Estas proteínas permiten el pasaje de sustancias imprescindibles para la vida celular y por consiguiente para el organismo.
El jefe del Comité de Química del Premio Nobel, manifestó
que “son descubrimientos de fundamental importancia para
la comprensión delos procesos de la vida, no sólo de los seres
humanos sino también de los organismos superiores, bacterias
y plantas”.
Mac Kinnon, de 47 años de edad, es profesor de neurobiología molecular y biofísica en la Universidad Rockefeller de
Nueva York; con el uso de la cristalografía por Rayos X determinó la estructura de la proteína que opera como canal de potasio en la membrana celular.
Peter Agre,investigador de la Universidad de Johns Hopkins de Baltimore de los Estados Unidos, fue premiado por haber identificado una proteína que permite selectivamente el pasaje del agua a través de las membranas biológicas.
Ya desde 1991 se habían iniciado los estudios para demostrar la existencia de los canales para la circulación del agua
en las membranas biológicas.
El descubrimiento surgió de unaobservación accidental y
permitió el conocimiento de proteínas que actúan regulando la
circulación del agua.
Un grupo de investigadores que se dedicaban a purificar el
antígeno Rh de los glóbulos rojos, comprobaron que en forma
sistemática estos glóbulos rojos tenían, además, una proteína
desconocida que aparecía como impureza de los factores Rh y
comprobaron que estas proteínas estaban presentes en lascélulas del riñón, y en los glóbulos rojos dos tipos celulares que pre-

Acta Bioquím Clín Latinoam 2004; 38 (4): 443-445

sentan alta permeabilidad al agua. La proteína fue aislada y
se determinó su secuencia de aminoácidos.
En el año 1992 Peter Agre logró identificar esta proteína
tan buscada, a la que bautizó con el nombre de acuaporina.
Dicho investigador demostró su hipótesis al inyectarmaterial
genético extraído de glóbulos rojos humanos en el ovocito de un
anfibio, célula que normalmente no expresa canales y observó
un espectacular aumento de la permeabilidad al agua.
Cuando los ovocitos fueron colocados en una solución
acuosa, las células que tenían acuaporina pudieron absorber
agua por ósmosis y se hincharon.

La distribución de acuaporinas
en la naturaleza
Las acuaporinaspertenecen a un grupo de proteínas ampliamente distribuidas en mamíferos, plantas, hongos, bacterias y prácticamente en todos los seres vivientes.

Estructura y función
El estudio de la arquitectura molecular de las acuaporinas
permitió la incorporación de la AQP a estructuras de bicapas
artificiales de lípidos de las membranas biológicas organizados
como están en una capa bimolecular.
La membranacelular está formada por lípidos. Las sales,
que no se mezclan con las grasas y no pueden atravesar esta pared que protege la célula, sólo pueden hacerlo a través de canales.
Los canales iónicos no son estructuras que estén abiertas todo el tiempo sino que se abren y se cierran de acuerdo a las órdenes que reciben y dicha apertura puede ser modulada con estímulo, del orden de milisegundos y se puedenmodificar con
cambios de voltaje; conocer la estructura del canal de potasio
tiene proyección sobre los distintos canales.
La obtención de cristales de acuaporina hizo posible su

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EDITORIAL

conocimiento mediante microscopía electrónica, lo que permitió
intuir y desarrollar un modelo para su funcionamiento, conocido como reloj de arena.
La estructura tridimensional de esta proteína...