propiedades fisicas y quimicas de aminoacidos

Marzo 18 del 2013
PROPIEDADES QUÍMICAS Y FÍSICAS EXPERIMENTALMENTE DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

PALABRAS CLAVES: aminoácidos, reacción xantoproteica, grupos bencénicos, desnaturalización

RESUMEN

Se determinó de manera cuantitativa y cualitativa la presencia de aminoácidos, enlaces pepiticos, aminoácidos con anillos bencénicos, absorbancia de luz y desnaturalización de proteínas mediantereactivos como ninhidrina, biuret, Ácido Nítrico e Hidróxido de amonio.

INTRODUCCIÓN

El término "proteína" proviene de la palabra griega proteos, que significa primero. Las proteínas son los compuestos bioquímicos más abundantes en los seres vivos. Son verdaderamente especiales por ser las sustancias centrales en casi todos los procesos biológicos. A primera vista podría pensarse en lasproteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial deuna proteína se analiza en términos de estructura secundaria y terciaria. La estructura secundaria es el plegamiento que la estructura primaria adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. La estructura terciaria, en cambio, se refiere a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Presentan numerosasfunciones, y es en este momento cuando la proteína decide la función que va a desempeñar.1
Los cambios ambientales o los tratamientos químicos pueden causar una desorganización en la conformación nativa de una proteína, con la perdida concomitante de la actividad biológica. Esta desorganización es llamada desnaturalización; como la conformación nativa solo es estable de manera marginal, la energíanecesaria para causar la desnaturalización es con frecuencia pequeña, quizá equivalente a la desorganización en tres o cuatro puentes de hidrogeno. Cuando una proteína se encuentra en su estado natural recibe el nombre de proteínas nativas, después del cambio se llaman proteínas desnaturalizadas. Dependiendo de si la proteína es oligomerica o no, de si la pérdida de conformación es parcial ocompleta, y de si se pierde o no la actividad biológica esto puede ocurrir por aumento de calor, de irradiación y exposición a sustancias químicas.
Cuando se ha desnaturalizado una proteína, se pierde la estructura natural junto con muchas de sus propiedades específicas. La cadena desplegada es un ovillo aleatorio, con libertad de rotación de los enlaces tanto en el armazón polipéptido como en lascadenas laterales. Ya no tiene una conformación compacta única, sino que fluctúa únicamente entre un gran número de conformaciones extendidas.2
Laurent y gerhardt en 1848 acuñan el término aminoácidos para describir el carácter de sustancias como la Gly o la Leu en casi todos los casos, el descubrimiento y caracterización de los aminoácidos proteicos se ajustó al siguiente esquema:
Se descubre unasustancia con carácter de aminoácido, muy abundante en alguna fuente natural, y se le asigna un nombre.
Se comprueba que es idéntica a alguna de las sustancias liberadas tras la hidrolisis de las proteínas.
Se intenta su formulación elemental y estructural.
Se lleva a cabo la síntesis orgánica de la misma sustancia que había sido obtenida a partir de la fuente natural.
Staudinger 1920 (premionobel de química) afirmo que las macromoléculas serian aquellas estructuras covalentes mucho mayores en extensión que las que aparecen en los compuestos imples, de forma que solo esta característica ya daría cuenta de las propiedades que las sitúan aparte de otras formas de la materia
En la segunda mitad delo siglo XIX todos los químicos de proteínas de ese periodo aceptaban que las proteínas...