Proteinas y enzimas uca2do Modo de compatibilidad

Biomoléculas:
Proteínas y Enzimas

PROTEINAS
Las proteínas son compuesto bioquímicos más
importantes y abundantes de los seres
vivos.
Cumplen funciones como:
• Componentes estructurales.
• Transporte y almacenamiento.
• Transmitir información.
• Proporcionar defensa contra infecciones.
• Capacidad de actuar como enzimas.
Son biopolimeros compuesto por unidades
monoméricas llamadas aminoácidos.Estos aminoácidos unidos por enlaces
pepiticos

AMINOÁCIDO
•
•

Se define como una molécula que contiene un grupo amino básico (NH2)y un
grupo ácido carboxilo (COOH)
Existen 20 aa distintos.
Todos los aminoácidos son quirales
excepto la glicina.
Todos son asimétricos menos la glicina.
Presentan reacciones muy parecidas a
la de los ácidos y aminas

Moléculas quiralesAMINOÁCIDOS-CLASIFICACIÓN
•
•
•
•

Ácidos: 2aa.
Básicos: 3aa.
Polares: 5aa.
No Polares: 10 aa.

Ácidos

• Presenta un grupo ácido en su cadena R, que libera un protón
y adquiere carga negativa.
• Son muy Hidrófilos.

BASICOS
• Son aquellos que tienen un grupo NH2

POLARES
 Son aquellos que tienen en su estructura un grupo funcional para
poder formar puentes de hidrógenos.

No Polares

• Estos son estabilizados porinteracciones
hidrofóbicas.

FORMACIÓN DE ENLACE PEPTIDICO
•

Entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, con la
perdida de una molécula de agua.

FORMACIÓN DE ENLACE PEPTIDICO

CONFORMACIÓN DE
PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA
•

Dirigida por el código genético.

•

Determinada por la secuencia lineal de aminoácidos

.

Va del extrema amino libre al extremo carboxilo libreESTRUCTURA SECUNDARIA
• Organización de cadena
de polipéptidos por
formación de puentes
de hidrógenos.
• Pueden ser estructuras
Hélice alfa o beta
laminar

Estructura alfa helice
• Características
•

•

•

El carbono alfa rota 45º de manera
que el grupo carbonilo y el
hidrogeno del amino se alinean.
Se forman puentes de hidrógenos
entre estos dos, cada 4 enlaces
pepiticos.
El producto es unahélice alfa o
espiral

•
•
•

Estructura beta plegada

El carbono alfa rota en 180º, los grupos R
quedan perpendiculares a la cadena.
Tiene forma aplanada y extendida.
Los puentes de hidrógenos se van plagando
de lado a lado.

Beta paralela si se
disponen de N a C
Beta antiparalela si se
disponen de
N a C y luego de C a N

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Participa el grupo R de los aminoácidos.
• Formaestructura tridimensional.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Formado por diferentes sub unidades o cadenas
polipeptidicas.
• Las sub unidades permanecen unidas por puentes
de hidrógenos, interacciones hidrofobicas y
puentes di sulfuros.

RESUMEN

DESNATURALIZACIÓN
•
•
•
•
•

Cada proteína debe mantener su configuración determinada para cumplir su
función.
Ocurre cuando pierde su estructura secundariao terciaria por alteraciones del pH,
temperatura, disolventes orgánicos, afectan las fuerzas que las mantienen.
La desorganización de la estructura molecular lleva a la pérdida de las
propiedades y funciones de las proteínas: DESNATURALIZACION.
Se conserva la estructura primaria.( no afecta los enlaces peptidicos)
Se pierde la función.

AGENTES DESNATURALIZANTES
•

pH: Se alteran los puentes deenlace, cambiando
su estructura terciaria y hace que la proteína
precipite

•

•

.

Temperatura: Aumenta la energía cinética de las
moléculas y las interacciones hidrófobas se
rompen, el agua actúa con los aminoácidos
apolares haciendo que la proteína cambie de
estructura y precipite.
Disolventes orgánicos: Disminuyen el grado de
hidratación cambiando su estructura terciaria y
hace que la proteínaprecipite.

FUNCIONES BIOLOGICAS

• Enzimas: biocatalizador,
acelerando las reacciones del
metabolismo.
• Hormonas: como la insulina y el
glucagón
• Defensas: inmunoglobulinas que
se encargan de la defensa del
organismo
• Receptores de señales: reconoce
señales enviadas a la célula, como
neurotransmisores, hormonas,
anticuerpos, etc..

• Transportes: a través de
la membrana plasmática
de...