Proteina Enzima

1. A. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.


B. La isomería de las proteínas se debe a que estas poseen un carbono asimétrico (Aquel que tiene enlaces diferentes en sus cuatro radicales)
Existe una forma D y otra forma L. Los isómeros Dposeen en proyección lineal, el grupo amina (-NH2) hacia la derecha del carbono asimétrico, mientras que la isomería L presenta el grupo amina (-NH2) a la izquierda del carbono asimétrico.
Existen isómeros ópticos. Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+). Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda sedenominan levógiras y se representan con el signo (-).
C. 2.


* El enlace peptídico, a pesar de ser un enlace simple, tiene cierto carácter de enlace doble. Este carácter parcial de doble enlace hace que los átomos que participan en este enlace (carbono, nitrógeno, oxígeno e hidrógeno) no puedan moverse unos con respecto a otros y queden en un mismo plano.






3. A. La estructura primaria es la forma deorganización más básica ya que este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el número de aminoácidos presentes y por el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos.

Características
* forma el esqueleto covalente de las proteínas
* La secuencia de aminoacidos se lee desde el aminoacido N-terminal (elaminoacido con el grupo alpha amino libre) hasta el aminoacido C-terminal (el aminoacido con el grupo alpha-carboxilo libre) .
* dos proteinas que pueden tener la misma composicion de aminoacidos, pueden tener una estructura primaria muy diferente. Ejemplo:
H2N-Glu-Ala-Val-Ser-Leu-Ala-Lys-Cys-COOH
H2N-Ala-Glu-Val-Ser-Ala-Leu-Lys-Cys-COOH

B. La estructura secundaria es el plegamiento que lacadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Gracias a esta formación, los polipéptidos son capaces de ser más estables.

 Las principales estructuras que forman parte de este nivel de organizacion, deben tener las siguientes caracteristicas
 
•         Los aminoacidos son de la serie L
•         Los atomos del enlacepeptidico estan en un mismo plano  y la configuracion del enlace es trans
•         Cada oxigeno carbonilico y cada nitrogeno amidico estan formando puentes de Hidrogeno
•         La rotacion solo es posible alrededor del carbono alfa.
•         Los hidrogenos que forman parte de los puentes de hidrogeno se encuentran cercanos a la linea hipotetica que une a los atomos de oxigeno y nitrogenoinvolucrados en el enlace peptidico
•         La cadena lateral R de los aminoacidos no estan involucradas en la estructura secundaria

Proteinas:
1. Mioglobina
2.






C. La estructura terciaria de una proteína' es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína. La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructurassecundarias distintas. Este tipo de estructura es la que le da a la proteínas sus particularidades físicoquímicas como ser la polaridad o apolaridad de la molécula.

La estructura cuaternaria de una proteína comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de granimportancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos. También las fibrillas colágenas encontradas en el espacio extracelular del tejido conjuntivo están constituidas por la agregación de cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.

4. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica...