Proteinas

: Proteína combinada con metales, como el cobre (ceruplasmina) o el hierro (siderofilina).
Las proteínas varían en su tamaño y complejidad; hay algunas muy grandes y complejas, como el sistema enzimático que participa en la conversión del ácido pirúvico en acetil-Co-A que tiene un peso molecular de 10 millones e incluye varios grupos prostéticos distintos; la insulina por otra parte estáformada por sólo 51 aminoácidos y su peso molecular es de 5,800. Hay polímeros con pesos moleculares menores que el de la insulina, como algunas hormonas y antibióticos; sin embargo, por convención, sólo se consideran como proteínas aquellos polímeros de aminoácidos con pesos moleculares semejantes o mayores al peso molecular de la insulina.

Metaloproteína
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Metaloproteína es un término genérico para una proteína que contiene un ion metálico como cofactor.[1] Las funciones de las metaloproteínas son muy variadas en las células, actuando como enzimas, proteínas de transporte y almacenamiento, y en la transducción de señales. De hecho, aproximadamente un cuarto a un tercio de todas las proteínas requieren metales para llevar acabo sus funciones.[2] El metal suele estar coordinado por átomos de nitrógeno, oxígeno o azufre pertenecientes a los aminoácidos de la cadena polipeptídica y/o un ligando macrocíclico incorporado en la proteína. La presencia de los iones metálicos en las metaloenzimas les permite llevar a cabo funciones tales como reacciones redox que no pueden ser fácilmente realizadas por el conjunto limitadode grupos funcionales que se encuentran en los aminoácidos.[3]
Índice
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1 Metaloproteínas de almacenamiento y transporte
1.1 Transportadores de oxígeno
1.2 Citocromos
1.3 Rubredoxina
1.4 Almacenamiento y transferencia de hierro
1.5 Ceruloplasmina
2 Metaloenzimas
2.1 Anhidrasa carbónica
2.2 Enzimas dependientes de vitamina B12
2.3 Nitrogenasa
2.4 Superóxido dismutasa
2.5Clorofila
3 Metaloproteínas de transducción de señal
3.1 Calmodulina
3.2 Factores de transcripción
4 Otras metaloenzimas
5 Referencias
6 Enlaces externos
Metaloproteínas de almacenamiento y transporte[editar · editar fuente]
Transportadores de oxígeno[editar · editar fuente]
La hemoglobina es el principal transportador de oxígeno en humanos tiene cuatro subunidades en las que el ion dehierro(II) es coordinado por el ligando plano macrocíclico protoporfirina IX (PIX) y el átomo de nitrógeno del imidazol de un residuo de histidina. El sexto sitio de coordinación contiene una molécula de agua o una molécula de dioxígeno. El sitio activo se encuentra en un bolsillo hidrofóbico; esto es importante, ya que de otro modo el hierro(II) se oxidaría de forma irreversible a hierro(III). Laconstante de equilibrio para la formación de HbO2 es tal que el oxígeno es tomado o liberado en función de la presión parcial de oxígeno en los pulmones o en los músculos. En la hemoglobina las cuatro subunidades muestran un efecto cooperativo que permite una fácil transferencia de oxígeno de la hemoglobina a la mioglobina.
La hemoritrina es otro transportador de oxígeno que contiene hierro. Eloxígeno sitio de unión a oxígeno es un centro de hierro binuclear. Los átomos de hierro están coordinados a la proteína a través de carboxilatos de las cadenas laterales de glutamato, aspartato y cinco residuos de histidina. La incorporación de O2 por la hemoritrina es acompañado por la oxidación de dos electrones del centro reducido binuclear, con la producción de peróxido (OOH-). Los mecanismos decaptura y liberación de oxígeno son conocidos en detalle.[4] [5]
Las hemocianinas transportan oxígeno en la sangre de la mayoría de los moluscos y algunos artrópodos como el cangrejo herradura. Le sigue a la hemoglobina en cuanto a abundancia como forma de transporte de oxígeno. En la oxigenación los dos átomos de cobre(I) del sitio activo se oxidan a cobre(II) y las moléculas de dioxígeno se...