Proteinas

PROTEÍNAS

Son biopolímeros formados por la union de otras biomoléculas mas simples denominadas aminoácidos. Contienen C,H,O,N,P,S Y otros bioelementos.
Son macromoleculas.
50% del peso seco de los seres vivos.
Son muy específicas.
Imprescindibles para la vida por desempeñar una gran variedad de funciones biológicas ( reserva, estructural...).
A través de su actividad seejecutan las instrucciones que contiene el material genético -› manifestación de caracteres.

AMINOÁCIDOS

Biomoleculas orgánicas de bajo peso molecular.
Poseen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral, radical o resto (-R).
En los aminoácidos proteicos todos estos grupos se unen al mismo carbono, el carbono alpha (α).
Excepto la prolina se ajustana la fórmula general: la cadena lateral, radical o resto es distinta para cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.

PROPIEDADES DE LOS AA

Hidrófilos y muy solubles en agua gracias a su tamaño.
Menos en la glicosa el C alpha es anomérico y por ello presentan:
Estereoisomería: imágenes especulares.
Actividad óptica.
En disoluciones acuosasforman iones dipolares o iones híbridos por tener el mismo numero de cargas positivas que negativas. El PH en el que un aminoácido forma un ion híbrido se denomina punto isoeléctrico.
El ión híbrido disuelto se puede comportar como ácido o como base dependiendo del PH de la disolución. Las moléculas que poseen esta propiedad se dice que tienen carácter anfótero.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSAPOLARES O HIDRÓFOBOS: sus radicales son apolares, no tiene cargas ya que poseen cadenas hidrocarbonadas lineales o cíclicas. Si son muy abundantes en una proteína la pueden hacer insoluble.
POLARES O HIDRÓFILOS: sus radicales son polares y neutros y tienen afinidad por el agua pero no se ionizan. Si las tienen en abundancia formarán dispersiones en agua.
ÁCIDOS: posee mas de ungrupo carboxilo. Si el ph es básico se ionizará con carga negativa( al disociar un hidrogenión). Si una proteína los tiene en abundancia formarán dispersiones en agua.
BÁSICOS: posee otro u otros grupos amino. Si el PH es ácido se ioniza con carga positiva (al aceptar un hidrogenión). Si una proteína lo posee en abundancia formará dispersiones en agua.
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: no formanparte de las proteinas. No son ni alpha ni L-aminoácidos. Realizan una importante función en los seres vivos como mensajeros químicos intra e intercelulares.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES: no son sintetizados por los organismos heterótrofos por lo que deben ser ingeridos en su dieta.

ENLACE PEPTÍDICO

Se forman mediante la unión de un grupo carboxilo y un grupo amino de otro aminoácido dandolugar a la pérdida de una molécula de agua.
La molécula resultante se denomina dipéptido.
3 residuos de aminoácidos es un tripéptido, un oligopéptido contiene menos de 50 residuos y las cadenas mas largas se denominan polipéptidos.

PROPIEDADES

Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C-N.
Posee carácter de doble enlace lo que le impide girar libremente.Los cuatro átomos del grupo péptido y los dos carbonos alpha se encuentran en el mismo plano manteniendo distancias y ángulos fijos.
Los únicos enlaces que pueden girar son los que forman los carbonos alpha.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura de las proteínas conviene estudiarla en diferentes niveles:

ESTRUCTURA PRIMARIA: Viene dada por la secuencia o el orden en el que sedisponen los aminoácidos de una proteína. Es de gran importancia ya que el orden en el que se dispongan estos aminoácidos va a determinar los siguientes niveles y como consecuencia el tipo de proteína y su fución. Se mantiene mediante los enlaces peptídicos de los aminoácidos. La alteración por adicion, eliminación o intercambio de una aminoácido por otro puede alterar la estructura de la proteína...