PROTEINAS



COLEGIO IZAPA A.C

Bioquímica

V semestre

Grupo 5010

Profe: Jaime Ruiz Mejía
Equipo:
Yumiko Vázquez Nakamura & Romina EscobarPaz

Tema:
Proteínas











3.4 Proteínas globulares
Las proteínas globulares comprenden un grupo de proteínas funcionalmente diversas, que en su estado nativo, se encuentran como moléculas esferoidales compactas.
La estructura terciaria de una proteína es su disposición espacial, esto es, el plegamiento de los elementos estructurales secundarios, junto con las disposicionesespaciales de sus cadenas laterales.
Para mostrar la estructura 3ª de una proteína en forma clara se usan esquemas simplificados para el esqueleto del polipéptido donde éste se representa sólo por sus Ca y se incluyen algunas cadenas laterales claves. Pueden también utilizarse ciertas representaciones simplificadas para la estructura secundaria, como se indica en la figura. En general se utilizanmodelos diversos que muestran diferentes características estructurales de las proteínas.
Las proteínas globulares no tienen secuencias pseudo repetitivas como en las proteínas fibrosas que da origen a una conformación regular. Presentan estructuras secundarias regulares en porcentajes que dependen de la naturaleza de la proteína (estructura primaria). La mayor parte de las proteínas poseencantidades significativas de hélice a y hojas b , por término medio, » 27% y » 23% respectivamente.
Proteína
nº residuos
% Hélice a
% Hoja b
Mioglogina
Citocromo c
Lisozima
RNA asa
Quimotripsina
Carboxipeptidasa





Cada proteína presenta en condiciones fisiológicas una estructura terciaria característica determinada por su estructura primaria, esta conformación se conoce comonativa y es fisiológicamente activa. Proteínas homólogas tienen conformaciones semejantes, ello indica que residuos invariantes determinan conformación y función.
La mioglobina presenta 8 segmentos helicoidales (78%) unidos por esquinas donde la cadena cambia de dirección, en las que se encuentran Pro (4), Ser, Treo y Asn.
La ubicación de las cadenas laterales varía con la polaridad.Aminoácidos no polares (Val, Leu, Ile, Met y Phe) se encuentran generalmente hacia el interior con exclusión del agua. Esta distribución es promovida por asociaciones hidrofóbicas al interior de la proteína.
Aminoácidos polares cargados (Arg, His, Lys, Asp y Glu) se encuentran hacia el exterior en contacto con el solvente acuoso.
Son raros los casos en que estos grupos aparecen en el interior, en esecaso desempeñen una función química específica.
Aminoácidos polares no cargados (Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr y Trp) se encuentran habitualmente hacia el exterior, formando enlaces por puente de hidrógeno con el solvente; con frecuencia aparecen también hacia el interior de la molécula. En este último caso estos grupos forman asociaciones hidrofóbicas, como también participando en enlaces por puente dehidrógeno con otras cadenas laterales o con el carbonilo o imino del enlace peptídico.
Los átomos, Ca - CO – NH - Ca son coplanares. Las mioglobina adopta, como todas las proteínas globulares, una forma compacta, con muy poco agua al interior, en la mioglobina habrían cuatro moléculas de agua.
3.5 Proteínas fibrilares
Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructurassecundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.
a queratina
Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a...