Toxinas Cry En El Control De Aedes Aegypti
Páginas: 13 (3091 palabras)
Publicado: 31 de julio de 2012
Introducción
La creciente preocupación de la gente acerca del uso de insecticidas químicos, además de una mayor incidencia en el desarrollo de resistencia a insecticidas por los organismos blanco, ha provocado que exista un aumento en el interés de alternativas biológicas. Bacillus thuringiensis (Bt) es una bacteria Gram-positiva formadora de esporas con propiedades entomopatogénicas. Durantela fase de esporulación Bt produce proteínas insecticidas como cristales paraesporales, representando del 20 al 30% del peso seco de la célula, estos cristales están compuestos de proteínas conocidas como -endotoxinas. Las -endotoxinas comprenden dos familias multigénicas, Cry y Cyt. Estas proteínas son altamente específicas contra sus insectos blanco, son inocuas para humanos, otrosvertebrados y plantas, y son completamente biodegradables. Por lo tanto, estas proteínas representan una alternativa viable para el control de plagas en agricultura y vectores de enfermedades de importancia en la salud pública humana (Gómez et al., 2007).
Las proteínas Cry comprenden al menos 50 subgrupos con más de 200 miembros (Bravo, 2007). Las -endotoxinas Cry y Cyt están definidas como cualquiercuerpo proteico paraesporal producido por B. thuringiensis que sea tóxico contra un organismo blanco, o cualquier proteína que tenga una secuencia similar a las proteínas Cry y Cyt conocidas (Crickmore et al., 1998). Las proteínas Cry son específicamente tóxicas para diferentes órdenes de insectos, Lepidóptera, Coleóptera, Himenóptera, Díptera o nemátodos. En contraste, las toxinas Cyt seencuentran mayoritariamente en cepas de Bt activas contra Dípteros y exhiben una actividad hemolítica (Bravo, 2007).
Las toxinas Cry y Cyt de Bt pertenecen a una clase de toxinas bacterianas conocidas como toxinas formadoras de poro (TFP) que son secretadas como proteínas solubles en agua, tienen cambios conformacionales para insertarse dentro, o translocarse a través de las membranas celulares de suhospedero. Existen dos grupos principales de TFP: a) las toxinas -helicoidales, en las cuales las regiones -hélice forman el poro transmembranal, y b) las toxinas -barril, que se insertan en la membrana formando un -barril compuesto de hojas- hairpin de cada monómero. La primera clase de TFP incluye toxinas como las colicinas, exotoxinas A, toxina de la difteria y también las toxinas Cry de tresdominios. Por otro lado, la aerolisina, -hemolisina, el antígeno protectivo del ántrax y las toxinas dependientes de colesterol como la perfringolisina y las toxinas Cyt pertenecen a las toxinas-barril (Parker and Feil, 2005).
Las toxinas Cry son proteínas de 60KDa compuestas de tres dominios funcionales: el dominio N-terminal (dominio I) es un paquete de siete -hélices en el cual la -hélice 5central es hidrofóbica y está encerrada por las otras seis hélices anfipáticas; este dominio helicoidal está involucrado en la inserción en la membrana. El dominio II consiste de tres hojas- antiparalelas con regiones asa expuestas, y el dominio III es un -sándwich. Las regiones expuestas en los dominios II y III están involucradas en la interacción con receptores (Bravo, 2005). Las proteínasCyt, por otro lado, son proteínas de 25KDa que tienen un domino sencillo -, con dos horquillas (hairpin) de -hélices externas rodeando una hoja-; las asas de unión de estas hojas- son las responsables de la unión de las toxinas Cyt a las membranas (Li et al, 1996).
Modo de acción de las toxinas Cry de tres dominios en insectos lepidópteros.
El mecanismo de acción de las toxinas Cry ha sidocaracterizado principalmente en insectos lepidópteros. Se ha aceptado que la acción primaria de las toxinas Cry es la lisis de células epiteliales del intestino medio en el organismo blanco por la formación de poros en la membrana apical de las células de la microvellosidad.
En nuestro grupo de investigación se ha propuesto un mecanismo de acción que involucra la participación secuencial de dos...
La creciente preocupación de la gente acerca del uso de insecticidas químicos, además de una mayor incidencia en el desarrollo de resistencia a insecticidas por los organismos blanco, ha provocado que exista un aumento en el interés de alternativas biológicas. Bacillus thuringiensis (Bt) es una bacteria Gram-positiva formadora de esporas con propiedades entomopatogénicas. Durantela fase de esporulación Bt produce proteínas insecticidas como cristales paraesporales, representando del 20 al 30% del peso seco de la célula, estos cristales están compuestos de proteínas conocidas como -endotoxinas. Las -endotoxinas comprenden dos familias multigénicas, Cry y Cyt. Estas proteínas son altamente específicas contra sus insectos blanco, son inocuas para humanos, otrosvertebrados y plantas, y son completamente biodegradables. Por lo tanto, estas proteínas representan una alternativa viable para el control de plagas en agricultura y vectores de enfermedades de importancia en la salud pública humana (Gómez et al., 2007).
Las proteínas Cry comprenden al menos 50 subgrupos con más de 200 miembros (Bravo, 2007). Las -endotoxinas Cry y Cyt están definidas como cualquiercuerpo proteico paraesporal producido por B. thuringiensis que sea tóxico contra un organismo blanco, o cualquier proteína que tenga una secuencia similar a las proteínas Cry y Cyt conocidas (Crickmore et al., 1998). Las proteínas Cry son específicamente tóxicas para diferentes órdenes de insectos, Lepidóptera, Coleóptera, Himenóptera, Díptera o nemátodos. En contraste, las toxinas Cyt seencuentran mayoritariamente en cepas de Bt activas contra Dípteros y exhiben una actividad hemolítica (Bravo, 2007).
Las toxinas Cry y Cyt de Bt pertenecen a una clase de toxinas bacterianas conocidas como toxinas formadoras de poro (TFP) que son secretadas como proteínas solubles en agua, tienen cambios conformacionales para insertarse dentro, o translocarse a través de las membranas celulares de suhospedero. Existen dos grupos principales de TFP: a) las toxinas -helicoidales, en las cuales las regiones -hélice forman el poro transmembranal, y b) las toxinas -barril, que se insertan en la membrana formando un -barril compuesto de hojas- hairpin de cada monómero. La primera clase de TFP incluye toxinas como las colicinas, exotoxinas A, toxina de la difteria y también las toxinas Cry de tresdominios. Por otro lado, la aerolisina, -hemolisina, el antígeno protectivo del ántrax y las toxinas dependientes de colesterol como la perfringolisina y las toxinas Cyt pertenecen a las toxinas-barril (Parker and Feil, 2005).
Las toxinas Cry son proteínas de 60KDa compuestas de tres dominios funcionales: el dominio N-terminal (dominio I) es un paquete de siete -hélices en el cual la -hélice 5central es hidrofóbica y está encerrada por las otras seis hélices anfipáticas; este dominio helicoidal está involucrado en la inserción en la membrana. El dominio II consiste de tres hojas- antiparalelas con regiones asa expuestas, y el dominio III es un -sándwich. Las regiones expuestas en los dominios II y III están involucradas en la interacción con receptores (Bravo, 2005). Las proteínasCyt, por otro lado, son proteínas de 25KDa que tienen un domino sencillo -, con dos horquillas (hairpin) de -hélices externas rodeando una hoja-; las asas de unión de estas hojas- son las responsables de la unión de las toxinas Cyt a las membranas (Li et al, 1996).
Modo de acción de las toxinas Cry de tres dominios en insectos lepidópteros.
El mecanismo de acción de las toxinas Cry ha sidocaracterizado principalmente en insectos lepidópteros. Se ha aceptado que la acción primaria de las toxinas Cry es la lisis de células epiteliales del intestino medio en el organismo blanco por la formación de poros en la membrana apical de las células de la microvellosidad.
En nuestro grupo de investigación se ha propuesto un mecanismo de acción que involucra la participación secuencial de dos...
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