2Do. Parcial De Bología Primer Año De Medicina Usac
Páginas: 9 (2105 palabras)
Publicado: 22 de mayo de 2012
SEGUNDO PARCIAL
Las enzimas se caracterizan por dos propiedades:
1.- aumenta la velocidad de la reacción sin ser alteradas.
2.- Aumentan la velocidad de la reacción sin alterar el equilibrio químico entre los sustratos y los productos.
Sustrato: molécula sobre la cual actúa una enzima.
Producto: resultado de la reacción.
Estado de transición: momento en el cual el sustrato se convierte a suestado mayor de energía
Energía de activación: energía necesaria para alcanzar el estado de transición.
Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación así se pueden realizar en menor tiempo.
Modelo de llave o cerradura: el sustrato encaja perfectamente en el sitio activo.
Lugar activo: región especifica de la enzima donde se une el sustrato, son grietas o hendiduras.
Ajuste inducido:las configuraciones del sustrato y la enzima son modificadas.
Estructura terciaria en una enzima: los sustratos se ligan inicialmente al lugar activo mediante interacciones no covalentes incluyendo enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e introducciones hidrófobas. Una vez que el sustrato esta unido a un lugar activo de una enzima múltiples mecanismos pueden acelerar su conversión.
Aminoácidoscruciales que se localizan en el sitio activo de la quimotripxina:
Ácidos y básicos-> amilasa, serina, aspartato.
Grupos prostéticos: pequeñas moléculas unidas a proteínas en las que desempeñan papeles cruciales.
Enzima: proteínas catalizadoras producidas por células vivas, cuya función es regular la rapidez con que tendrá lugar una reacción química intracelular.
Apoenzima: es la quecontiene una parte proteíca.
Coenzima: sustancia termostatil, dializable, y no proteíca a la apoenzima. Hechas de vitaminas.
Izozina: son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica, que catalizan la misma reacción química.
Holoenzima: consiste de una parte proteíca o apoenzima más una coenzima.
Inhibidor: sirve como una forma de control importante en los sistemas biológicos.Inhibición por retroalimentación: el producto de una vía metabólica inhibe la actividad de una de las enzimas implicadas en su síntesis.
Regulación alosterica: actividad enzimática se controla por la unión de moléculas pequeñas a los lugares de la enzima.
Fosforilación: adicion de grupos fosfato puede estimular o inhibir las actividades de muchas enzimas.
Factores que afectan la actividadenzimática:
1.- Temperatura: las enzimas son inactivadas por el calor, las temperaturas de 50 a 60 ºC inactivan rápidamente la mayor parte de las enzimas. No son activados por la congelación, las reacciones que producen tienen lugar muy lentamente a temperaturas bajas.
2.- Acidez: sensibles a los cambios de PH, o sea de acidez o alcalinidad del medio.
Las enzimas son fundamentales en: la respiración,crecimiento, circulación, digestión, conducción nerviosa, fotosíntesis, fijación del nitrógeno, contracción muscular, etc.
Cuando hay enzimas la activación de energía disminuye.
Oxidoreductasas: enzimas que catalizan reacciones de oxireducción.
Transferasas: catalizan el traslado de grupos químicos de un sustrato a otro.
Hidrolasas: participan en la digestión de los alimentos, degradan a losalimentos en presencia de agua.
(Nicotinamin adenin dinucleotido) NAD+: forma de la niacina.
FAD: se forma de la riboflavina.
Inhibidores enzimáticos: reversibles e irreversibles.
Reversibles: competitivos y no competitivos.
Irreversibles: lesionan su sitio activo.
Competitivos: compiten por el sitio activo entre el sustrato y el inhibidor.
Energía: capacidad para realizar un trabajo.
El ATP secompone de tres estructuras: 3 grupos fosfatos unidos a una azúcar de 5 carbonos (ribosa) y una base nitrogenada (adenina).
La energía se libera cuando el ATP se convierte en ADP, este produce una cantidad de energia equivalente a 7.3 Kil cal/mol.
Glicolisis: etapa inicial en la degradación de glucosa, se obtienen también 2 NADH, 2 piruvatos y 2 ATP
Reacción endergonica: se absorbe 7.3...
Las enzimas se caracterizan por dos propiedades:
1.- aumenta la velocidad de la reacción sin ser alteradas.
2.- Aumentan la velocidad de la reacción sin alterar el equilibrio químico entre los sustratos y los productos.
Sustrato: molécula sobre la cual actúa una enzima.
Producto: resultado de la reacción.
Estado de transición: momento en el cual el sustrato se convierte a suestado mayor de energía
Energía de activación: energía necesaria para alcanzar el estado de transición.
Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación así se pueden realizar en menor tiempo.
Modelo de llave o cerradura: el sustrato encaja perfectamente en el sitio activo.
Lugar activo: región especifica de la enzima donde se une el sustrato, son grietas o hendiduras.
Ajuste inducido:las configuraciones del sustrato y la enzima son modificadas.
Estructura terciaria en una enzima: los sustratos se ligan inicialmente al lugar activo mediante interacciones no covalentes incluyendo enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e introducciones hidrófobas. Una vez que el sustrato esta unido a un lugar activo de una enzima múltiples mecanismos pueden acelerar su conversión.
Aminoácidoscruciales que se localizan en el sitio activo de la quimotripxina:
Ácidos y básicos-> amilasa, serina, aspartato.
Grupos prostéticos: pequeñas moléculas unidas a proteínas en las que desempeñan papeles cruciales.
Enzima: proteínas catalizadoras producidas por células vivas, cuya función es regular la rapidez con que tendrá lugar una reacción química intracelular.
Apoenzima: es la quecontiene una parte proteíca.
Coenzima: sustancia termostatil, dializable, y no proteíca a la apoenzima. Hechas de vitaminas.
Izozina: son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica, que catalizan la misma reacción química.
Holoenzima: consiste de una parte proteíca o apoenzima más una coenzima.
Inhibidor: sirve como una forma de control importante en los sistemas biológicos.Inhibición por retroalimentación: el producto de una vía metabólica inhibe la actividad de una de las enzimas implicadas en su síntesis.
Regulación alosterica: actividad enzimática se controla por la unión de moléculas pequeñas a los lugares de la enzima.
Fosforilación: adicion de grupos fosfato puede estimular o inhibir las actividades de muchas enzimas.
Factores que afectan la actividadenzimática:
1.- Temperatura: las enzimas son inactivadas por el calor, las temperaturas de 50 a 60 ºC inactivan rápidamente la mayor parte de las enzimas. No son activados por la congelación, las reacciones que producen tienen lugar muy lentamente a temperaturas bajas.
2.- Acidez: sensibles a los cambios de PH, o sea de acidez o alcalinidad del medio.
Las enzimas son fundamentales en: la respiración,crecimiento, circulación, digestión, conducción nerviosa, fotosíntesis, fijación del nitrógeno, contracción muscular, etc.
Cuando hay enzimas la activación de energía disminuye.
Oxidoreductasas: enzimas que catalizan reacciones de oxireducción.
Transferasas: catalizan el traslado de grupos químicos de un sustrato a otro.
Hidrolasas: participan en la digestión de los alimentos, degradan a losalimentos en presencia de agua.
(Nicotinamin adenin dinucleotido) NAD+: forma de la niacina.
FAD: se forma de la riboflavina.
Inhibidores enzimáticos: reversibles e irreversibles.
Reversibles: competitivos y no competitivos.
Irreversibles: lesionan su sitio activo.
Competitivos: compiten por el sitio activo entre el sustrato y el inhibidor.
Energía: capacidad para realizar un trabajo.
El ATP secompone de tres estructuras: 3 grupos fosfatos unidos a una azúcar de 5 carbonos (ribosa) y una base nitrogenada (adenina).
La energía se libera cuando el ATP se convierte en ADP, este produce una cantidad de energia equivalente a 7.3 Kil cal/mol.
Glicolisis: etapa inicial en la degradación de glucosa, se obtienen también 2 NADH, 2 piruvatos y 2 ATP
Reacción endergonica: se absorbe 7.3...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.