7mo Informe De Bioquimica

INTRODUCCION
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada porotro tipo de moléculas.
La velocidad de las reacciones, es decir, el incremento o la disminución del sustrato en determinados intervalos de tiempo, es la medida de la actividad catalítica del enzima, o simplemente actividad enzimática.
Este método permite revelar la presencia de la enzima en el material biológico y la evaluación cuantitativa de estos brinda la posibilidad de calcular elcontenido del enzima.
Las vitaminas (del latín vita (vida) + el griego αμμονιακός, ammoniakós "producto libio, amoníaco", con el sufijo latino ina "sustancia") son compuestos heterogéneos que no pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que éste no puede obtenerlos más que a través de la ingestión directa. Las vitaminas son nutrientes esenciales, imprescindibles para la vida. Actúan comocoenzimas y grupos prostéticos de las enzimas. Sus requerimientos no son muy altos, pero tanto su defecto como su exceso pueden producir enfermedades (respectivamente, avitaminosis e hipervitaminosis).
Es así que el objetivo de la realización de estas prácticas de laboratorio fue estudiar la cinética enzimática e identificar las vitaminas mediante reacciones cualitativas.
PRINCIPIOS TEORICOS
Cinéticaenzimática:
La cinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos enzimáticos.
En 1902, Victor Henri propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de laconcentración del ion de hidrógeno aún no era considerada. Después de que Peter Lauritz Sørensen definiera la escala logarítmica del pH e introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en 1909, el químico alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando su ecuación, que actualmente es conocida como cinética deHenri-Michaelis-Menten (o simplemente cinética de Michaelis-Menten). Su trabajo fue desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la actualidad.
La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblementea la enzima, formando el complejo enzima-sustrato (también denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la reacción y libera el producto.
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Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78 millones de años. Sin embargo, cuando laenzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa está presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos. Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimática,mientras que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la máxima velocidad de una reacción enzimática, la concentración de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formación de producto (véase la curva de saturación representada en la figura de la derecha). La saturación ocurre porque, cuando la concentración de sustrato...