Aminoácidos

AMINOÁCIDOS y PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son los componentes fundamentales de las proteínas, forman los eslabones de las llamadas cadenas polipeptídicas que constituyen las proteínas. Todas las proteínas se encuentran formadas por un grupo de 20 aminoácidos estándar. Diecinueve de los veinte aminoácidos tienen la misma estructura general. Estas moléculas contienen un átomo de carbonocentral (el carbono alfa α) al que están unidos un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R (cadena lateral). La excepción es la Prolina, que difiere de los otros aminoácidos estándar en que su grupo amino es secundario, formado por un cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno amino (ver tabla de aminoácidos al final).

CLASES DE AMINOÁCIDOS:
Los aminoácidosse clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: 1) Apolares Neutros, 2) Polares Neutros, 3) Ácidos, 4) Básicos.
1) Aminoácidos Apolares (hidrófobos) Neutros: Los aminoácidos Apolares neutros contienen principalmente grupos R hidrocarbonados. El término neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevancargas positivas o negativas. Estos aminoácidos Apolares(es decir, hidrófobos) interaccionan muy poco con el agua, por tal motivo participan de forma importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas.
2) Aminoácidos Polares (hidrofílicos) Neutros: Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno, interaccionan fácilmentecon el agua (los aminoácidos polares se describen como “hidrófilos” o “amantes del agua”).
3) Aminoácidos Ácidos: Los aminoácidos ácidos poseen a pH fisiológico cargas negativas en sus cadenas laterales. Sólo dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos carboxilo: el ácido aspártico y el ácido glutámico, las cuales están cargadas a pH fisiológico negativamente, por lo que suelellamárseles aspartato y glutamato.
4) Aminoácidos Básicos: Los aminoácidos básicos a pH fisiológico llevan una carga positiva. Por lo tanto, pueden formar enlaces iónicos con otros aminoácidos.
PROPIEDAD ÁCIDO –BASE:
A pH de 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base conjugada (-COO-) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado (-NH3+). De este modopuede comportarse como un ácido o como una base. El término Anfótero se utiliza para describir esta propiedad.

PROTEÍNAS
Las proteínas pueden estar formadas por 20 aminoácidos diferentes. En cada proteína los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados en forma covalente en una secuencia lineal especificada por la secuencia del ARN m generado por ale ADN para esa proteína. Lacapacidad de cada tipo de las decenas de miles de proteínas diferentes para realizar sus funciones está especificada por su secuencia singular de aminoácidos. Durante la síntesis cada molécula polipeptídica se dobla en el espacio tridimensional a medida que sus aminoácidos componentes (denominados residuos) interaccionan entre ellos.
Las moléculas con pesos moleculares entre varios miles y variosmillones de dalton (D) se denominan polipéptidos. Aquellas con pesos moleculares bajos, que constan de 50 aminoácidos se denominan péptidos. El término proteína describe las moléculas con más de 50 aminoácidos. Cada proteína consta de una o varias cadenas polipeptídicas.
ENLACE PEPTÍDICO:
Como ya se ha dicho, cada proteína está formada por bloques de construcción denominados aminoácidos unidospor enlaces peptídicos.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTIDICO: Se da cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno α- amino de un aminoácido ataca al carbono α-carboxilo de otro aminoácido, produciéndose una unión covalente y eliminándose una molécula de agua. Dado que esta reacción es una deshidratación (es decir, se elimina una molécula de agua), los aminoácidos unidos se...