Aminoácidos y proteínas.

Tema 05: Aminoácidos y proteínas.
Las proteínas son moléculas orgánicas formadas por la polimerización de unos monómeros, los aminoácidos. Son macromoléculas procedentes por la secuenciación de 100 o más aminoácidos unidos por enlace peptídico, esta secuenciación viene dada por la secuencia de nucleótidos del ADN tras los procesos de transcripción en el núcleo y traducción en ribosomas.
ADNARNm Proteínas
Transcripción Traducción





En la naturaleza existen 20 aminoácidos para todos los seres vivos, aminoácidos proteicos.
El código genético es universal ya que es igual para todos los seres vivos y degenerado puesto que hay más de un codón para cada aminoácido.
CodónAminoácido
64 20

Aminoácidos proteicos.
Hidrófobos: sus radicales son de naturaleza no polar. Forman parte del núcleo interno de las proteínas.
Polares hidrofílicos: los radicales son de naturaleza polar sin carga por lo que pueden forman puentes de Hidrógeno.
Básicos: con un grupo amino con carga positiva.Ácidos: con un grupo carboxilo ionizado negativamente.

Enlace peptídico.
Unen distintos aminoácidos y posee un cierto carácter de doble enlace por la colocación en un plano. Los átomos unidos pierden la capacidad de rotación, tan solo pueden rotar los radicales del Carbono alfa.

Esterificación.
Ácido graso + Alcohol Ester +Agua
Esterificación

Saponificación.
Ester + Base Jabón + Alcohol
Saponificación




Estructura de las proteínas.
Primaria: conjunto de enlaces peptídicos. Proteína recién sintetizada enlos ribosomas.
Secundaria: se producen por plegamientos de la estructura primaria debido a la formación del enlace de Hidrógeno, tras el proceso de traducción se producen unas proteínas , chaperonas, que ayudan a las proteínas a plegarse y así dar lugar a las formas de:
Alfa hélice: en cada dextrógiro encontramos 3’6 aminoácidos delimitados por enlaces peptídicos y formando planos que giranaproximadamente 100º, los enlaces de Hidrógeno se producen con los aminoácidos situados en 4º posición.
Beta laminar u hoja plegada: puede realizarse dentro de un mismo polipéptido o entre distintos polipéptidos de un mismo tipo de molécula. Las cadenas se unen por puentes de Hidrógeno de forma paralela y compacta.
Giros o codos beta: son cambios de 180º dentro de la cadena polipeptídica, actuando deforma antiparalela y paralela. Estos se deben a la presencia repetitiva de aminoácidos como la prolina, glicina y del ácido aspártico.
Hélice del colágeno: es la que forma parte del colágeno que se encuentra en tendones y tejido conectivo, se trata de una estructura rígida. La cadena de polipéptidos no puede adoptar otra estructura y las cadenas individuales posee un giro levógiro.
Terciaria:surge de la aportación de nuevos enlaces entre los aminoácidos, pueden ser enlaces covalentes como los puentes disulfuro o enlaces débiles como las fuerzas de Van der Waals, interacciones de ionización débil o interacciones hidrofóbicas. En múltiples proteínas es la conformación espacial definitiva, supone una disposición especial de los grupos radicales surgidos de los enlaces. Dentro de lasproteínas con estructura terciaria encontramos:
Proteínas fibrosas: procedentes de la conformación de alfa hélice, mantienen largas cadenas, a veces con forma de trenza, y son insolubles en agua. Ej.: Queratina.
Proteínas globulares: tienen forma esteroidea y son solubles en agua, en ellas se dan numerosos cambios desde la estructura secundaria debido a los giros o codos. Ej.: Albuminas....