Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos y Proteínas!!
Características estructurales de los aminoácidos..
Son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino y otro ácido.
Características funcionales de los aminoácidos.
Son sustancias anfóteras.
Son bifuncionales.
Estructura y naturaleza de los aminoácidos proteicos.
Todos los aminoácidos proteicos tienen el mismo diseño estructural. Los grupos amino y carboxilo estánunidos a un mismo carbono, denominado Cα
Clasificación de los aminoácidos.
Hidrofobia o de cadena apolar: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano, metionina.
Polares o de carga neutra: serina, treonina, tirosina, cisteína, asparagina, glutamina.
Aniónicos o ácidos: ácido aspartico, ácido glutámico.
Catiónicos o básicos:histidina, lisina, arginina.
Propiedadesde los aminoácidos..
Esteroisomería: excepto la glicina, los restantes aminoácidos proteicos poseen carbono asimétrico.
Propiedades de los aminoácidos..
Comportamiento anfótero: esencial para entender su comportamiento en disolución y los métodos cromatográficos para su separación.
Absorbancia ultravioleta (UV): los aminoácidos aromáticos absorben la luz UV.
Reacciones de identificación: los aason moléculas incoloras pero sus grupos funcionales y cadenas laterales pueden reaccionar con algunos reactivos químicos. El mas utilizado es la ninhidrina.
Otros reactivos mas sensibles son los fluorescentes orto – ftalaldehido y fluorescamina.
Derivados de los aa..
La perdida del grupo carboxilo hace que los aminoácidos se conviertan en biomoléculas conocidas como aminas biógenas. Ejemplo lascatecolaminas (adrenalina, noradrenalina y dopamina).
La descarboxilación de los aa diaminicos ornitina y lisina da lugar a las diaminas putrescina y cadaverina.
Cuando la pérdida es del grupo amino, los aa se transforman en α – cetoacidos. Ejemplo: α – cetoglutarico, oxalacetico y piruvico, proveniente de los ácidos glutámico, aspartico y alanina respectivamente.
Enlace peptidico.
Es un enlace amidaentre el grupo α – carboxilo de un aa y el grupo α – amino de otro, con liberación de una molécula de agua.
Peptidos de importancia biológica.
Glutatión: es un tripeptido, protector de las condiciones reductoras en el citosol celular.
Peptidos de importancia biológica..
Encefalinas: son pentapeptidos. Son neuropeptidos cerebrales y actúan en procesos relacionados con la percepción del dolor, laanalgesia, etc.
Vasopresina y oxitocina: son nonapeptidos. Se forman en la pituitaria y regulan la reabsorción renal de agua y la secreción de leche.
α- MSH (hormona estimulante de melanocitos):14 aa.
ACTH: adrenocorticotropina 34 aa.

Peptidos y Proteinas..
La diferencia entre ambos es ambigua y se basa principalmente en dos criterios:
a) La longitud.
b) La existencia biológica.
Clasificación delas proteínas..
Se basa en 4 criterios que son:
Composición.
Forma.
Solubilidad.
Función.
De acuerdo a su composición..
Simples: poseen solo aa.
Conjugadas: contienen ademas algún otro componente de distinta naturaleza química. Se clasifican a su vez en:
Glicoproteínas.
Lipoproteínas.
Nucleoproteínas.
Proteínas con algún otro componente o grupo prostético (metaloproteinas, hemoproteinas,flavoproteinas)
De acuerdo con su forma..
Globulares
Fibrosas.
De acuerdo a su solubilidad..
La solubilidad de las proteínas globulares puede ser considerada como un criterio de una subdivisión de las mismas:
a) Albuminas: solubles en agua fría.
b) Globulinas: muy poco solubles en agua fría, pero solubles en disoluciones salinas diluidas.
c) Glutelinas: insolubles en agua y disoluciones salinas, perosolubles en ácidos y bases diluidos.
d) Prolaminas: solubles en alcoholes de escaso tamaño molecular.
e) Protaminas: solubles en agua y amoniaco diluido.
f) Histonas: solubles en agua y ácidos diluidos.
g) Escleroproteinas: insolubles en todos los medios entes mencionados, se solubilizan solo por degradación.
De acuerdo a su función biológica..
a) Enzimáticas.
b) Transportadoras.
c) De reserva.
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