aminoacidos y proteinas

Aminoácidos

Propiedades de los Aminoácidos

NH2

Comportamiento Anfótero

Punto isoeléctrico

Clasificación de Aminoácidos
• Los

aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y,
por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se
denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el
organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no
esenciales.
• Para la especie humanason esenciales ocho
aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano,
leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la
histidina como esencial durante el crecimiento, pero no
para el adulto)

Clasificación de Aminoácidos

Enlaces Peptídicos y Péptidos

a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
•Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.•Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10

Enlaces Peptídicos

El enlace peptídico es un
enlace covalente y se
establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo
amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato,
con desprendimiento de
una molécula de agua.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Ungrupo prostético es el componente no
aminoacidico que forma parte de la
estructura de algunas proteínas.
Las proteínas con grupo prostético reciben el
nombre de heteroproteinas.
Ejemplo FAD: flavin adenin dinucleotido.

Apoproteina: péptido que constituye la parte
proteica de las lipoproteínas y que tiene la
función de solubilizar las grasas para permitir
su transporte por el plasma.Holoproteína: Se refiere a la proteína
completa, en el caso de aquellas proteínas
constituidas por una parte polipeptídica
(apoproteina) y uno o varios grupos no
peptídicos (grupos prostéticos).
De forma análoga, se habla de apoenzimas
y holoenzimas cuando la proteína tiene
actividad enzimática.

Propiedades de Proteínas

1. Especificidad.
Cada una lleva a cabo una determinada funciónporque posee una
determinada estructura primaria y una conformación espacial propia.
El cambio en la estructura de la proteína

pérdida de la función.

No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se pone
de manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La semejanza
entre proteínas son un grado de parentesco
árboles filogenéticos

Enzimas biocatalizadorasPropiedades de Proteínas
2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las
proteínas desnaturalizadas tienen una
conformación muy abierta y con máxima
interacción con el disolvente, por lo que
una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble.
Se puede producir por cambios detemperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos casos,
una proteína desnaturalizada puede
renaturalizarse.

ESTRUCTURA QUIMICA DE
LAS PROTEÍNAS
La estructura de las proteínas está
definida por la secuencia de los
aminoácidos que la conforman y esta
secuencia está determinada
genéticamente (codificada en el ADN)

NIVELES DE ESTRUCTURA DE
LAS PROTEÍNAS
La estructura de unaproteína
determina su función
Se han identificado cuatro niveles:
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIA
Enlace covalente
(peptídico)

Las propiedades de
una proteína
dependen directa o
indirectamente de
esta estructura

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se refiere a los arreglos o conformaciones de
los aminoácidos cercanos, que se repiten
regularmente y endiferentes regiones de la
cadena proteínica
Esta estructura se estabiliza porque se
forman puentes de hidrógeno entre el
oxígeno del carbonilo (C=O) de un enlace
peptídico con el hidrógeno del grupo N-H de
Notro enlace peptídico: -C=O-----HN
C=O-----HN

CONFORMACIONES DE
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice alfa
Lámina plegada beta

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es el arreglo tridimensional de...