Aminoacidos Y Proteinas

Aminoácidos, Péptidos y Proteínas
Se han descrito más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, pero solo 20 se encuentran normalmente como constituyentes de las proteínas en mamíferos, son conocuidos como los αAminoácidos.
A PH fisiológico (7,4 aprox), el grupo carboxilo está disociado, formando el ion carboxilato negativamente cargado (-COO-) y el grupo amino está protonado (-NH3+).Estructura de los 20 α-aminoácidos:

La estructura de un aa libre es común para los 20 α-aa, se diferencian por su grupo R, de resto presentan un Carbono central (Cα) unido a un átomo de Hidrógeno y dos grupos funcionales ionizables, el grupo carboxilo(-COO-) y el grupo amino(-NH3+).
Clasificación de los aminoácidos
En función de las características químicas de sus grupos R, los aa seclasifican, en:
* Aminoacidos apolares, cuyo residuo R no es polar, es decir, no posee cargas eléctricas en el grupo R. Si se encuentran en gran abundancia estos aa en una proteína, la harán insoluble al agua.
* Aminoacidos Polares No Ionizables, Poseen grupos R con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol, amida).
* Aminoacidos Polares ácidos,Pertenecen a este grupo los aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo, en las proteínas a pH fisiológico este grupo se encuentra cargado negativamente.
* Aminoacidos Polares básicos, son aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo amino, en las proteínas a pH fisiológico este grupo se encuentra cargado positivamente

Disposición de los aminoácidos según su polaridad
La polaridad de losaa define su interacción con el agua, decimos que un aminoácido polar es , es decir interactúa con el agua, en cambio un aa no polar, será hidrófobo ya que no interactuara bien con las moléculas de agua. Gracias a esto se observa como los aa polares se encuentran en la parte exterior de las proteínas globulares o la parte externa de las proteínas de membrana, mientras que los aminoácidos apolaresse encuentran en las proteínas intramembranas alejándose así del agua (hidrófobo)
Asimetría de los aminoácidos
  Excepto en la glicina, en el resto de los aminoácidos el carbono α (el carbono que lleva la función amino) es asimétrico. La molécula será ópticamente activa y existirán dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los isómeros ópticos. Porconvenio se considera que los aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes a la serie D.
Comportamiento Ácido-Base de los Aminoácidos
El comportamiento de un aa en solución acuosa en relación a la variación del pH depende delpK (Punto de Disociación) de los grupos amino, carboxilo y R
Los aa pueden comportarse como acido o base dependiendo del pH de la solución en la que se encuentren.
pK: Punto de disociación de alguno de los grupos funcipnales es donde el grupo funcional puede aceptar o ceder proton H+; pK1 se refiere al punto sde disociación del el grupo carboxilo(-COO-) y el pK2 al punto de disociación del elgrupo amino(-NH3+). Y pK3 se refiere al punto de disociación del grupo R en el caso de los aminoacidós ionizables (ácidos o básicos)
PI: Punto Isoelectrico: es el valor de PH para el que el 100% de la concentración del aa se encuentra con carga neutra (Forma Zwitterion) y se calcula ubicando el punto medio entre los dos Pk entre los cuales se encuentra el zwitterion.
Ejemplo para el Glutamato:El zwitterion esta entre el pK1 y el pKR, entonces: PI: (pK1+pKR)/2
* PI: (2,19+4,25)/2=
* PI: (2,19+4,25)/2= 6,44/2 = 3,22, El PI del Glutamato, o sea, el pH en el cual el 100% de la concentración de residuos de glutamato se encuentra en estado zwitterion es pH:3,22
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva...