Aminoacidos

AMINOACIDOS
 
Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Alrededor de 20 L- -aminoácidos forman las unidades monoméricas, de las cuales se construyen las proteínas. Los estudios iniciales de las proteínas se centraron, naturalmente, en los a.a. libres procedente de las mismas. El primer a.a. descubierto en las proteínas fue la asparagina (1806), encontrada porprimera vez en el espárrago, y el último en descubrirse fue la treonina (1938). El tipo de a.a., el orden en que se unen y su relación espacial mutua dictan las estructuras tridimensionales y propiedades biológicas de las proteínas simples, y son determinantes importantes de la estructura y función de proteínas complejas, que contienen además de a.a., carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos, etc.Primeramente estudiaremos las estructuras, propiedades físicas, estereoquímica, reacciones químicas y equilibrios iónicos de los L- -a.a. presentes en las proteínas.
Propiedades químicas
Como su nombre lo indica, los a.a. poseen 2 grupos funcionales característicos: el grupo amino –NH2 y el grupo carboxílico –COOH. Además posee un grupo distintivo R (cadena lateral) unido al átomo de carbono (el grupo –NH2 se encuentra siempre en posición  con respecto al grupo carboxilo). El representante más simple es la glicina H2N-CH2-COOH . Con excepción de la glicina (R=H), los demás a.a. presentan actividad óptica (C asimétrico).
Sólamente los a.a. L son constituyentes de las proteínas.
Clasificación de los aminoácidos
Los a.a. se pueden agrupar según las propiedades de sus grupos R, enespecial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biológico. La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico a altamente polar o hidrofílico. Existen 5 clases principales de a.a.:
Con grupos R apolares y alifáticos
Con grupos R aromáticos (generalmente apolares)
Con grupos polares sin carga
Con grupos cargados negativamente
Con grupos cargadospositivamente
 
Grupos R apolares alifáticos
Los grupos R hidrocarbonados son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son importantes para la promoción de interacciones hidrofóbicas dentro de las estructuras proteicas. La glicina (estructura más sencilla) impone el mínimo impedimento estérico, lo que lepermite más flexibilidad estructural que cualquier otro a.a. Al contrario, la prolina, por la presencia del grupo amino secundario (imino), reduce la flexibilidad estructural de las proteínas.
Grupos R aromáticos
La fenilalanina, tirosina y el triptófano con sus cadenas laterales aromáticas son relativamente apolares. Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas, las cuales sonespecialmente fuertes cuando los grupos aromáticos se apilan (stacking) los unos sobre los otros. El grupo –OH de la tirosina puede formar puentes de H y actúa como un grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas. La tirosina y el triptófaano son significativamente más polares que la fenilalanina (grupo –OH y el N del anillo indólico del triptófano). El triptófano y la tirosina, y enmenor grado la fenilalanina, absorben la luz ultravioleta. Esto explica la característica absorbancia fuerte de luz por parte de las proteínas a una longitud de onda de 280 nm.
Grupos R polares sin carga
Los grupos R de estos a.a. son más solubles en agua, o hidrofílicos, que los a.a. apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H con el agua. Aquí se incluyen la serina,treonina, cisteína, metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de sus grupos hidroxilos; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida, y la de la cisteína y metionina de su átomo de azufre. La asparagina y glutamina son las amidas de otro 2 a.a. (aspartato y glutamato), en los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base. La cisteína tiene un grupo...