Aminoacidos

Evidencia Proteínas
1. A continuación se presenta la estructura de una proteína, a partir de ella tienes que contestar las preguntas que se especifican posteriormente.
H2N-CH-CO-HN-CH-CO-HN-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH
    
CH3 CH2 CH-OH CH2 CH2   
OH CH3 COOH CH
/ \
CH3 CH3
2. Menciona y describe lasestructuras secundarias que puede adoptar una proteína.
• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que lesigue.
• Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
• Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone unbrusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
• Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
• Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendouniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio depuentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_secundaria_de_las_prote%C3%ADnas

3. ¿Qué le pasa a una proteína si se desnaturaliza?
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con unainteracción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm
4. ¿Cómo se forman los puentes disulfuro?
El enlace disulfuro es un enlace covalente que se produce cuando dos grupos sulfhidrilo (SH) reaccionan para formar un puente disulfuro o puente SS (enlace entre átomos de azufre).Se forma por oxidación de los grupos SH, es decir, en presencia de oxígeno, se liberan los hidrógenos de los grupos SH y los átomos de Azufre quedan enlazados.
http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/enlace-disulfuro
5. La proteína que se presenta en el punto número 1 es una proteína simple o conjugada. ¿Por qué?
Es conjugada.

6. Por hidrólisis la proteína se parte ensus unidades sillares, escribe la estructura de los aminoácidos resultantes.

7. Clasifícalos en polares y no polares.
Polares: serina, treonina, asparagina, glutamina y tirosina.
No polares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, cisteína, metionina, prolina, fenilalanina y triptófano.

8. Y en esenciales y no esenciales.
Esenciales: valina, leucina, treonina, lisina,...