aminoacidos

METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Comparativamente con los carbohidratos y los lípidos, el metabolismo de los aminoácidos es considerablemente más complejo, porque si bien los aminoácidos son también utilizados como fuente de energía, su función biológica está muy ligada al hecho de que los aminoácidos son los constituyentes de las proteínas.
El exceso de proteínas de la dieta puede ser utilizadocomo fuente de energía, dado que como veremos más adelante, los aminoácidos glucogénicos se pueden convertir en glucosa y los cetogénicos en ácidos grasos o cetoácidos, o bien ser excretados como productos metabólicos (ej. urea)
Los aminoácidos se clasifican en esenciales (aquellos que no pueden ser sintetizados por el hombre, y por lo tanto deben ser ingeridos en la dieta) y los no esenciales queen su mayoría son sintetizados a partir de intermediarios anfibólicos por vías metabólicas cortas o a partir de aminoácidos esenciales. La tabla siguiente indica a qué categoría pertenecen los aminoácidos más abundantes.
Esenciales No esenciales
Fenilalanina Alanina
Isoleucina ArgininaLeucina Asparragina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Treonina Glicina
Triptofano Glutamato
Valina GlutaminaHistidina (es esencial en lactantes y niños)
Prolina
Serina
Tirosina

La velocidad de este proceso varía considerablemente entre las diversas proteínas y está regulada por la demanda fisiológica. Todas las vías dedegradación de los aminoácidos involucran una etapa clave que es la separación del grupo amino del esqueleto carbonado.
Virtualmente todos los tejidos producen amoníaco (NH3) por el catabolismo de los aminoácidos. El NH3 es altamente tóxico sobre todo para el sistema nervioso, pero existen mecanismos de detoxificación que lo eliminan o lo convierten en metabolitos no tóxicos. En condiciones normales,la concentración de amoníaco se mantiene baja en la sangre periférica, pero aumenta mucho en patologías hepáticas
A) Pérdida del grupo amino
Transaminación
El grupo amino de los aminoácidos se elimina por reacciones de transaminación, catalizadas por enzimas denominadas aminotransferasas o transaminasas. En estas reacciones, el grupo -amino de un aminoácido se transfiere al grupo carbonilode un a-cetoácido. Como consecuencia, el aminoácido dador del grupo amino se convierte en un a-cetoácido, y el a-cetoácido aceptor del grupo amino se transforma en un aminoácido.
Desaminación oxidativa
Como ya dijimos, el producto más abundante que resulta de las reacciones de transaminación es el glutamato. Éste, a su vez, es capaz de perder su grupo amino por una reacción de desaminaciónoxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Esta enzima está altamente expresada en el hígado y se localiza en la matriz mitocondrial. Utiliza NAD+ o NADP+ como cofactor que se reduce durante la reacción. El glutamato pierde el grupo amino y el carbono se oxida a carbonilo, dando -cetoglutarato como producto, como se indica en la reacción:

Otras reacciones de desaminación
En el hígadoy el riñón existen L-aminoácido oxidasas de baja actividad, que requieren flavina monoculeótido (FMN) como cofactor de óxido-reducción, y catalizan la siguiente reacción:

L-aminoácido + H2O + Enzima-FMN -cetoácido + NH3 + Enzima-FMNH2

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