aminoacidos

Asparagina
 
Asparagina

Nombre IUPAC
Ácido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
General
Símbolo químico
Asn, N
Fórmula molecular
C4H8N2O3
Identificadores
Número CAS
70-47-31
ChEBI
58048
ChemSpider
6031
DrugBank
DB00174
PubChem
236
SMILES[mostrar]
Propiedades físicas
Densidad
1000 kg/m3; 1 g/cm3
Masa molar
132,12 g/mol
Punto de fusión
508 K (235 °C)
Propiedades químicas
Acidez
2,16; 8,73 pKa
FamiliaAminoácido
Esencial
No
Codón
AAU, AAC
Punto isoeléctrico (pH)
5,41
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.
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La asparagina, (abreviada como Asn o N) es uno de los 22 aminoácidos codificados en el código genético. Tiene un grupo carboxamida como su cadena lateral o grupo funcional. En el ser humano no es un aminoácidoesencial. Los codones que la codifican son AAU y AAC.2
Una reacción entre la asparagina y un azúcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrílica) en los alimentos cuando se calientan a temperatura suficientemente alta. Estos productos están presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y café tostado.
Índice
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1 Historia
2 Función estructural en las proteínas3 Fuentes
3.1 Fuentes dietarias
3.2 Biosíntesis
4 Degradación
5 Función
6 Referencias
7 Enlaces externos
Historia[editar]
La asparagina se aisló por primera vez en 1805 por el quimico francés Pierre Robiquet, quien la analizó en 1806junto con Louis-Nicolas Vauquelin, a partir del jugo del espárrago, en el que abunda, convirtiéndose en el primer aminoácido en ser aislado. El olor característico dela orina de los individuos después del consumo de espárrago es atribuido a varios subproductos metabólicos de la asparagina.
El nombre asparagina proviene del griego (ἀσπάραγος) + -īn(a) quím. 'sustancia'. También se usan los nombres asparaguina, asparragina y asparraguina.
Función estructural en las proteínas[editar]
Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno conel esqueleto del péptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de la estructura de hélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. La glutamina, con un grupo metileno extra, tiene mayor entropía conformacional y enconsecuencia es menos útil en este sentido.
La asparagina también provee sitios clave para la N-glicosilación, una modificación de la cadena de proteína con la adición de cadenas de carbohidratos.
Fuentes[editar]
Fuentes dietarias[editar]
La asparagina no es un aminoácido esencial, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios de ruta metabólica principal en humanos y no se requiereen la dieta. La asparagina se encuentra en:
Fuentes animales: productos lácteos y suero lácteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco.
Fuentes vegetales: espárragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.
Biosíntesis[editar]
El precursor de la asparagina es el oxalacetato. El oxalacetato se convierte a aspartato gracias a una enzima transaminasa. Laenzima transfiere el grupo amino del glutamato al oxalacetato, produciendo α-cetoglutarato y aspartato. La enzima asparagina sintetasa produce asparagina, AMP, glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, y ATP. En la reacción de la sintetasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutaminadona un grupo amonio, que reacciona conβ-aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP.

Degradación[editar]
El aspartato es un aminoácido glucogénico. La L-asparaginasa hidroliza al grupo amida para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato, que puede luego metabolizarse en el ciclo del ácido cítrico o en la gluconeogénesis.
Función[editar]
El sistema nervioso requiere asparagina. También desempeña un...