Aminoácidos y péptidos i
Páginas: 2 (332 palabras)
Publicado: 16 de enero de 2011
Ninhidrina
Durante la primera reacción, se consumen dos equivalentes de Ninhidrina por cada aminoácido. En el primer paso de la reacción el aminoácido se oxida, descarboxilándose y liberandoamoniaco, mientras que uno de los equivalentes de Ninhidrina se reduce a Hidrindantina. [PASO 1]
[pic]
En el segundo paso la Hidrindantina formada y otro equivalente de Ninhidrina, reaccionan con elamoniaco, todos los aminoacidos forman un complejo de color púrpura (Púrpura de Ruhemann), excepto la Prolina que produce un compuesto color amarillo. [PASO 2]
[pic]
Prueba de Biuret
El Biuret es unareacción típica de los enlaces peptídicos, en la cual los átomos de cobre del reactivo se unen a varios grupos NH, lo que produce una coloración rosa-violácea. Esta reacción no sirve para dipéptidos nipara aminoácidos.
Reacción de Folin: característica de los grupos –OH reductores de los aminoácidos tirosina y triptófano que, junto con los complejos Cu+2, reducen el reactivo de Folin generandoun color azul.
El método de Lowry emplea el reactivo de Folin-ciocalteau. Se basa en la determinación de los grupos hidroxifenólico e indol que forman parte de los aminoácidos tirosina ytriptófano. Estos aminoácidos se encuentran en proporciones relativamente constantes en muchas proteínas. La reacción de una proteína en solución con el reactivo Folin-ciocalteau se produce en dos fases, quellevan a la aparición final de color.
1ª) Cu² + proteínas ! Cu² - proteína.
2ª) Reducción del reactivo fosfomolíbdico-fosfotúngstico por la proteína tratada
con el Cu².
La primera fase se asemeja ala reacción de Biuret. La segunda fase, la reducción del reactivo de Folin, presenta el máximo color cuando se lleva a cabo pH 10. A este pH el reactivo es eficaz durante poco tiempo.
Bradford
Esun metodo rapido para la determinacion de la concentracion de proteinas. La
base de la tecnica es la formacion de un complejo insoluble azulado entre el colorante y la proteina que es cuantificado...
Durante la primera reacción, se consumen dos equivalentes de Ninhidrina por cada aminoácido. En el primer paso de la reacción el aminoácido se oxida, descarboxilándose y liberandoamoniaco, mientras que uno de los equivalentes de Ninhidrina se reduce a Hidrindantina. [PASO 1]
[pic]
En el segundo paso la Hidrindantina formada y otro equivalente de Ninhidrina, reaccionan con elamoniaco, todos los aminoacidos forman un complejo de color púrpura (Púrpura de Ruhemann), excepto la Prolina que produce un compuesto color amarillo. [PASO 2]
[pic]
Prueba de Biuret
El Biuret es unareacción típica de los enlaces peptídicos, en la cual los átomos de cobre del reactivo se unen a varios grupos NH, lo que produce una coloración rosa-violácea. Esta reacción no sirve para dipéptidos nipara aminoácidos.
Reacción de Folin: característica de los grupos –OH reductores de los aminoácidos tirosina y triptófano que, junto con los complejos Cu+2, reducen el reactivo de Folin generandoun color azul.
El método de Lowry emplea el reactivo de Folin-ciocalteau. Se basa en la determinación de los grupos hidroxifenólico e indol que forman parte de los aminoácidos tirosina ytriptófano. Estos aminoácidos se encuentran en proporciones relativamente constantes en muchas proteínas. La reacción de una proteína en solución con el reactivo Folin-ciocalteau se produce en dos fases, quellevan a la aparición final de color.
1ª) Cu² + proteínas ! Cu² - proteína.
2ª) Reducción del reactivo fosfomolíbdico-fosfotúngstico por la proteína tratada
con el Cu².
La primera fase se asemeja ala reacción de Biuret. La segunda fase, la reducción del reactivo de Folin, presenta el máximo color cuando se lleva a cabo pH 10. A este pH el reactivo es eficaz durante poco tiempo.
Bradford
Esun metodo rapido para la determinacion de la concentracion de proteinas. La
base de la tecnica es la formacion de un complejo insoluble azulado entre el colorante y la proteina que es cuantificado...
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