Bioquimica 3
Páginas: 6 (1273 palabras)
Publicado: 1 de mayo de 2012
UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA
CARACTERIZACION DE LAS PROTEINAS GLOBULARES
CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS GLOBULARES
Objetivos
1. Examinar los procesos de solubilidad y desnaturalización de una proteína globular como la ovoalbúmina.
2. Familiarizarse con la detección de proteínas en el laboratorio. Para que se constituya un apoyo pedagógico eficaz, así se podráindagar, reflexionar y conceptualizar sobre los diferentes tópicos abordados.
Introducción.
Entre los tipos de proteína globulares encontramos las ALBÚMINAS. La albúmina de la clara de huevo es la OVOALBÚMINA ( 80% de las proteínas y 60-65% del peso de la clara de huevo ), la cual es una sustancia nitrogenada, viscosa, soluble en agua y coagulable por el calor. Contiene cerca de 385 aminoácidosenlazados por enlaces pepiticos. Constituye el 66.7% del peso total del huevo, su composición es 90% agua y el 10% restante lo componen proteínas, vitaminas, glucosa, materiales grasos y es un mescla homogénea coloidal.
La coagulación de las OVOALBÚMINAS es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por agentes (CALOR y pH ) que al actuar sobre la proteína la desordenan por ladestrucción de su estructura terciaria y cuaternaria.
Protocolo
1. Desnaturalización por aumento de temperatura y por adición de acido y de base
Vierta en un tubo de ensayo , aproximadamente 1 ml de clara de huevo ( albumina como constituyente mayoritario). Coloque el tubo dentro de un recipiente de baño de maria. Introduzca en este un termómetro y caliente lentamente.
En sendos tubosde ensayo coloque aproximadamente 1 ml de clara de huevo. Adicione al primero 3 ml de hidróxido de sodio al 25 % y al segundo 3 ml de acido clorhídrico 1.0 M. agite cada tubo y observe con detenimiento
2. Efecto de las sales neutras en la solubilidad.
En un vaso de precipitados de 100 ml, coloque 10 ml de clara de huevo y añada 40 ml de agua destilada, agite suavemente y filtre medianteun embudo, al que debe colocar un pedazo de gasa doblado como material filtrante. El filtrado que contendrá albumina diluida, será el material de partida para las pruebas siguientes.
Tome 3 tubos de ensayo, rotúlelos y en cada uno vierta 2 ml de filtrado de albumina. Adicionar en su orden:
Tubo 1: Gotas de solución de Nacl al 10 %
Tubo 2: Gotas de Solución de MgCL2 al 10 %
Tubo 3:Aproximadamente 0.5 gramos de sulfato de amonio.
3. Reacción Biuret
En un tubo de ensayo vierta 1 ml de filtrado de albuminas, 1 ml de solución de NaOH al 1 % y unas gotas de solución de sulfato de cobre (II) al 0.5 % hasta percibir cambios.
Resultados y análisis.
1. Desnaturalización por aumento de temperatura y por adición de acido y de base
En primer lugar cuando se coloco a bañode maria 1 ml de albumina, esta proteína se empezó a desnaturalizar por calor , tornándose de un color blanco y coagulándose. La albumina empezó a coagularse a 40 º C y termino su coagulación aproximadamente a 80 ºC tardando aproximadamente un minuto todo este proceso.
Se dice además que hubo desnaturalización porque:
La DESNATURALIZACIÓN es un cambio estructural de las PROTEÍNAS, dondepierden su ESTRUCTURA ORIGINAL, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.
Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria) y así el característico plegamiento de su estructura.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que sedesorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan
En segundo lugar en cuanto a la adición de hidróxido de sodio y acido clorhídrico, se pudo observar que:
Adición de 3 ml de acido clorhídrico (1.0 M) a 1 ml de albumina.
Aquí hubo desnaturalización, pero no fue tan drástica como en las otras, aquí simplemente no se coagulo tanto, y presento un color blanco arriba y amarilloso...
CARACTERIZACION DE LAS PROTEINAS GLOBULARES
CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS GLOBULARES
Objetivos
1. Examinar los procesos de solubilidad y desnaturalización de una proteína globular como la ovoalbúmina.
2. Familiarizarse con la detección de proteínas en el laboratorio. Para que se constituya un apoyo pedagógico eficaz, así se podráindagar, reflexionar y conceptualizar sobre los diferentes tópicos abordados.
Introducción.
Entre los tipos de proteína globulares encontramos las ALBÚMINAS. La albúmina de la clara de huevo es la OVOALBÚMINA ( 80% de las proteínas y 60-65% del peso de la clara de huevo ), la cual es una sustancia nitrogenada, viscosa, soluble en agua y coagulable por el calor. Contiene cerca de 385 aminoácidosenlazados por enlaces pepiticos. Constituye el 66.7% del peso total del huevo, su composición es 90% agua y el 10% restante lo componen proteínas, vitaminas, glucosa, materiales grasos y es un mescla homogénea coloidal.
La coagulación de las OVOALBÚMINAS es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por agentes (CALOR y pH ) que al actuar sobre la proteína la desordenan por ladestrucción de su estructura terciaria y cuaternaria.
Protocolo
1. Desnaturalización por aumento de temperatura y por adición de acido y de base
Vierta en un tubo de ensayo , aproximadamente 1 ml de clara de huevo ( albumina como constituyente mayoritario). Coloque el tubo dentro de un recipiente de baño de maria. Introduzca en este un termómetro y caliente lentamente.
En sendos tubosde ensayo coloque aproximadamente 1 ml de clara de huevo. Adicione al primero 3 ml de hidróxido de sodio al 25 % y al segundo 3 ml de acido clorhídrico 1.0 M. agite cada tubo y observe con detenimiento
2. Efecto de las sales neutras en la solubilidad.
En un vaso de precipitados de 100 ml, coloque 10 ml de clara de huevo y añada 40 ml de agua destilada, agite suavemente y filtre medianteun embudo, al que debe colocar un pedazo de gasa doblado como material filtrante. El filtrado que contendrá albumina diluida, será el material de partida para las pruebas siguientes.
Tome 3 tubos de ensayo, rotúlelos y en cada uno vierta 2 ml de filtrado de albumina. Adicionar en su orden:
Tubo 1: Gotas de solución de Nacl al 10 %
Tubo 2: Gotas de Solución de MgCL2 al 10 %
Tubo 3:Aproximadamente 0.5 gramos de sulfato de amonio.
3. Reacción Biuret
En un tubo de ensayo vierta 1 ml de filtrado de albuminas, 1 ml de solución de NaOH al 1 % y unas gotas de solución de sulfato de cobre (II) al 0.5 % hasta percibir cambios.
Resultados y análisis.
1. Desnaturalización por aumento de temperatura y por adición de acido y de base
En primer lugar cuando se coloco a bañode maria 1 ml de albumina, esta proteína se empezó a desnaturalizar por calor , tornándose de un color blanco y coagulándose. La albumina empezó a coagularse a 40 º C y termino su coagulación aproximadamente a 80 ºC tardando aproximadamente un minuto todo este proceso.
Se dice además que hubo desnaturalización porque:
La DESNATURALIZACIÓN es un cambio estructural de las PROTEÍNAS, dondepierden su ESTRUCTURA ORIGINAL, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.
Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria) y así el característico plegamiento de su estructura.
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que sedesorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan
En segundo lugar en cuanto a la adición de hidróxido de sodio y acido clorhídrico, se pudo observar que:
Adición de 3 ml de acido clorhídrico (1.0 M) a 1 ml de albumina.
Aquí hubo desnaturalización, pero no fue tan drástica como en las otras, aquí simplemente no se coagulo tanto, y presento un color blanco arriba y amarilloso...
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