Bioquimica

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INTRODUCCION

Las proteínas son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos y desempeñan funciones cruciales en prácticamente todos los procesos biológicos. Funcionan como catalizadores, transportan y almacenan otras moléculas como el oxigeno, proporcionan apoyo mecánico, proporcionan inmunología, generan movimientos, transmite impulsos nerviosos y controlan el crecimiento y ladiferenciación. (1)
Estas contienen un alto número de grupos funcionales. Estos grupos funcionales incluyen alcoholes, tioles, tioeteres, ácidos carboxílicos, carboxiamidas y una serie de grupos básicos. La mayoría de estos grupos son altamente activos (1)
Los aminoácidos, por su parte, son las unidades elementales constitutivas de las denominadas proteínas. En ocasiones, la hidrólisis de unaproteína da lugar a estructuras que químicamente son diferentes de los 20 aminoácidos codificados por el ADN. En este caso, se trata por lo general de modificaciones postraduccionales. Además, hay aminoácidos no proteicos, que teniendo la misma estructura básica de los aminoácidos no forman parte de las proteínas. (2)
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen tanto actividad ácidacomo propiedad básica y presentan actividad óptica. Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula. (2)
En la naturaleza existen unos 20 aminoácidos que pueden ser codificados por el ADN humano. Cada uno de ellos tiene una estructura química diferente, pero tienen en común, un grupo carboxilo y un grupo amino (excepto la prolina que tiene un grupo amino) unidosal denominado carbón quiral (excepto la glicina). (3)
Casi todos los aminoácidos que ocurren en la naturaleza son α- aminoácidos. En estos, se encuentra unidos al átomo de carbono α un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R. (2)

Fig. 01: Estructura básica de aminoácidos. (6)

Las proteínas son polímeros de condensación de los aminoácidos, algunas proteínas contienen cientos deaminoácidos, y en algunos casos miles, en estructuras de cadenas altamente organizadas. La polimerización de los aminoácidos se hace con la formación de enlaces peptídicos (amida), al unirse el grupo carboxilo del ácido de un aminoácido con el grupo amino del siguiente aminoácido y produciendo una molécula de agua. Por eso, la unión de varios aminoácidos origina los oligopéptidos y polipéptidos(proteínas de más de 50 aminoácidos). (1-3)
En un polimero lineal de aminoacidos o polipeptidos, en todos los grupos carboxilo alfa y amino alfa de los aminoacidos que intervienen, solo queda libre un grupo amino alfa, el grupo amino terminal y un grupo carboxilo alfa, el grupo carboxilo terminal. Asi pues, en una proteina la cadena lateral de los aminoacidos que la constituyen son las que influyen demanera directa en las propiedades de cada zona a lo largo de la cadena polipectidica y, en consecuencia, determinan tambien en gran medida su comportamiento una de las propiedades de las cadenas laterales de los aminoacidos, es su capacidad de interaccion con los solventes acuosos, es decir, su grado de polaridad o no polaridad. (4)
Una de las formas mas comunes de clasificar los aminoacidos sebasa en la diferentes polaridad de sus cadenas; en los aminoacidos polares se distinguen dos clases: aminoacidos polares no cargados y cargados; ya seas con carga positiva o negativa. (4)
A continuacion veremos los aminoacidos polares no cargados: (4)
Asparagina: sustrato para la TGO (transaminasa glutamica oxalacetica, enzima de gran significado clinico) (2)
Debe su polaridad al grupo amidapresente en la cadena lateral. (4)



Fig. 02: Estructura Asparagina. (7)

Glutamina: substrato para la transaminasas TGO y TGP, glutámica, oxalacética y glutámica pirúvica, respectivamente. (2).
Debe su polaridad al grupo amida presente en la cadena lateral. (4)

Fig. 03: Estructura Glutamina. (8)

Serina: en las fosfoproteínas, el grupo fosfato se halla unido a al serina;...
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