Bioqumica

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Introducción
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.. Su papel central en la célula queda reflejado en el hecho que la información genética se expresa en forma de proteínas. Químicamente son polímeros de aminoácidos,unidos por enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con propiedades muy diferentes a partir de 20 aminoácidos.
Funciones 
Enzimas Proteínas variadas y altamente especializadas, con actividad catalítica para las reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas.
Transporte Proteínas de transporte del plasma sanguíneo que fijan ytransportan moléculas o iones específicos de un órgano a otro.
- Lipoproteínas: en el plasma transportan lípidos desde el hígado a otros órganos.
Nutrición y Reserva - Ovoalbúmina: proteína de la clara de huevo.
- Caseína: proteína de la leche
Estructurales confieren la capacidad de moverse, contraerse, cambiar de forma.
- Actina y Miosina: sistema contráctil del músculo esquelético y otras célulasno musculares.-
- Queratina: pelo, uñas, plumas
Defensa contra la invasión por otras especies o protegen contra las heridas.
- Inmunoglobulinas- Anticuerpos: fabricada por los linfocitos, pueden reconocer y precipitar o neutralizar bacterias, virus o proteínas invasoras.
Regulación Hormonas: regulan la actividad celular o fisiológica.
- Proteínas G: facilitan la respuesta a muchas señaleshormonales.
Desnaturalización de proteínas
Cuando la proteína se encuentra en estado natural se dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalización de las proteínas a la perdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria).

Estado nativo | | Estado desnaturalizado |
| | |
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de lasolubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
(1) la polaridad del disolvente: La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación.. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventesorgánicos.
(2) la fuerza iónica : Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidina, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos de la proteína, ya que estos solutos compiten por el agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicasse agregan y precipitan.
(3) el pH Los iones H+ y OH- además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima ensu punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.
(4) la temperatura: A una temperatura normal de hasta 37 ̊C la proteína conserva su estabilidad y forma activa; cuando esta temperatura aumenta por encima de los 40 a 50 ̊C la proteína se vuelve inestable e inactiva.
OBJETIVO
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