Bioquímica Tipos de proteínas

Marzo 2014
Proteínas de transporte
En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofobica a través de un medio acuoso (transporte de oxigeno o lipidos a través de la sangre) o transportar moléculas polares a través de barreras hidrofobicas (transporte a través de la membrana).
Hemoglobina
La Hemoglobina es una proteína globular, que seencuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y es de vital importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su biosíntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la atención de innumerables investigadores; de su estudio se han derivado descubrimientos de gran utilidad. La mayoría de las variantes de lahemoglobina resulta de la sustitución puntual de un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de esta molécula, pudiendo agregarse además que las hemoglobinopatías, particularmente las que se acompañan de trastornos clínicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que existen 8 millones depersonas con alguna variante de la hemoglobina.

La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 –18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.

Estructura y función
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no sesintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ ) y epsilon (ξ) (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades α han reemplazado a las subunidades ζ (Hb Gower II) y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la HbF tiene la composición α2γ2.
Las subunidades β comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas después delnacimiento.


Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuencia de aminoácidos.
La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales.
Cada cadena α esta en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocasinteracciones entre las dos cadenas α o entre las dos cadenas β entre si


Las cuatro cadenas polipeptídicas de laHb contienen cada una un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado deoxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una Histidina denominada Histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferrosoes con el O2, que además está unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal. Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentran en un plano perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfirínica del Hem se sitúa dentro de una bolsa hidrofobica que se forma en cada una de las cadenas polipeptídicas.





Efecto Borh
Christian H. L. P. E. Bohr...