Caseina

Formación de la estructura en base de caseína geles, espumas y emulsiones
Eric Dickinson Procter, Departamento de Ciencia de los Alimentos de la Universidad de Leeds, Leeds LS2 9JT, Reino Unido Recibido el 29 de julio de 2005, recibido en forma revisada 22 de noviembre 2005, aceptado 10 de enero 2006 Disponible en línea 20 de febrero 2006
Abstracto
Las excepcionales propiedades de superficieactiva y de estabilización de la caseína, se ha reconocido desde los primeros días de la ciencia de coloides, y tiene caseína tiempo se emplea como un ingrediente funcional en el procesamiento de alimentos. Con sus singulares propiedades físico-químicas, este tensioactivo polimérico natural tiene potencial para su uso incluso mayor en la ciencia y la tecnología de formulación de procesamiento ananoescala. Los geles pueden ser producidos a partir de soluciones de sodio caseinato, a partir de dispersiones micelares de caseína, caseína y a partir de emulsiones estabilizadas por una variedad de tratamientos, incluyendo calentamiento, acidificación, y de alta presión de procesamiento. La dependencia de la temperatura de las interacciones y el estado de agregación puede ser controlada variandosistemáticamente la composición iónica del sistema. Mediante la incorporación de burbujas de aire en gradualmente floculante emulsiones estabilizadas por caseinato través simultánea flagelación y la acidificación lenta, geles gaseosas emulsión de estabilidad de la espuma bien puede formularse.
La caseína agregación
La caseína es la proteína fosforilada heterogéneo que comprende el principalcomponente proteico de la leche de mamífero. La monómeros de caseína son complejos copolímeros anfifílicos con una fuerte tendencia de auto-ensamblaje y para pegarse a hidrófobo superficies [1-3]. Aunque de ninguna manera polímeros helicoidales puramente al azar [4], que tienen relativamente poco ordenado estructura secundaria, y, a diferencia de la mayoría de los (globular) proteínas, que no tienencarácter temperatura de desnaturalización. Las caseínas se han descrito [5] como "rheomorphic 'proteínas, lo que indica que adopten molecular estructuras en solución dictada por el medio ambiente local, es decir, sus estructuras son lo suficientemente flexibles como para "ir con la corriente".
Las caseínas en solución típicamente existe como una forma de asociación coloide [6]. En la leche, lacaseína se agregan fuertemente con fosfato de calcio como micelas de caseína (tamaño medio de ~ 300 nm).
Después de eliminar el fosfato de calcio, la resultante (de sodio) caseína (ate) existe en solución como principalmente una mezcla de caseína monómeros y nanopartículas de caseína (10-20 nm). La precisa extensión de la agregación de caseinato de sodio depende de la relativa proporciones de lascaseínas monoméricas diferentes, y también en la temperatura, el pH, la fuerza iónica, y la concentración de iones de calcio.
Bovina?-Caseína (209 residuos, red de carga-15e en neutral pH) es un excelente emulsionante y estabilizante de coloide. A diferencia de la mayoría proteínas,?-caseína no tiene enlaces cruzados covalentes internos y la tendencia no para polimerizar a través de enlacesdisulfuro intermoleculares. Su altamente no uniforme distribución de hidrófilo e hidrófobo residuos produce una estructura molecular anfifílica distintamente.
Es auto-ensambla en aproximadamente esféricas como tensioactivo-micelas por encima de un cierto "crítico" concentración [6]. El selfassociation reversible en agua se debe principalmente a las interacciones hidrofóbicas, y el grado de estaagregación aumenta con la temperatura y la fuerza iónica.
El otro gran caseína en la leche de vaca es? S1-caseína (199 residuos, carga neta-22e a pH neutro). Esta molécula es también distintamente anfifílico, pero hidrófilo y la separación de los residuos hidrofóbicos es estadísticamente más aleatoria que para? - caseína [7]. La presencia de residuos hidrófobos en ambos extremos de la? s1-caseína...