ciencias
LAS MOLECULAS DE LA VIDA
1. PROTEINAS
1.1.
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Funciones.
Defensa: destrucción de virus y bacterias (anticuerpos)
Movimiento: movimiento de la célula y transporte de moléculas dentro de ella (proteínas
motoras y contráctiles)
Catálisis: catalizan reacciones químicas que no se producirían sin ellas (enzimas)
Mensajes: transporte y recepción de mensajes entrecélulas (hormonas)
Estructura: proporcionan soporte mecánico y flexibilidad (proteínas estructurales)
Transporte de sustancias a través de la membrana y por todo el organismo (proteínas
transportadoras.
1.2.
Aminoácidos.
Tres tipos de aminoácidos:
No polares
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Hidrófobos
No hidrosolubles
Tienen cadenas R con solo C y H
Poco reactivos
Polares
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HidrófilosHidrosolubles
Cadenas R con grupos CH, OH, NH2 y
SH
Son reactivos
•
Con carga electgrica
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1
Muy hidrófilos
Muy hidrosolubles
Cargados positiva o negativamente
(ácidos o bases)
Grupos COO-, NH3+, etc
Se unen unos a otros mediante ENLACES PEPTIDICOS:
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Especialmente estables
Electrones parcialmente compartidos entre C y N
Dirección: de N-terminal aC-terminal (de izquierda a derecha)
Flexibilidad: los enlaces simples a cada lado del enlace peptídico pueden rotar
Existen 21 aminoácidos:
2
1.3.
Niveles de organización estructural.
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ESTRUCTURA PRIMARIA: secuencia de aminoácidos
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ESTRUCTURA SECUNDARIA:
1º) Puentes de hidrógeno entre cadenas peptídicas paralelas
2º) Formación de α-hélice y β-lámina plegada
•ESTRUCTURA TERCIARIA: interacciones entre grupos R o grupos R y esqueleto:
Puentes de hidrógeno
Fuerzas Van der Waals
Puentes disulfuro
Enlaces iónicos
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Entre H y COOH
Entre H y cargas
negativas
En solución acuosa el agua
interacciona con las cadenas R
hidrofílicas, formándose fuerzas
electrostáticas atractivas
Enlaces covalentes entre
átomos de S
Entre grupos con cargaeléctrica
opuesta
3
Como resultado los
polipéptidos tienen una
FORMA TRIDIMENSIONAL
y muy variable
•
ESTRUCTURA CUATERNARIA: combinación de subunidades polipeptídicas
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Relación entre plegamiento y función:
Pliegues
-Exergónicos y espontáneos
-Esenciales porque determinan
la función de las proteínas
Desnaturalización o
desplegamiento
Hacen que la proteína nodesarrolle su función
correctamente
Chaperonas moleculares
Proteínas que facilitan el
plegamiento
Priones
1.4.
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En resumen, los pliegues son
fundamentales, ya que de ellos
depende que la proteína cumpla
adecuadamente su función o no
Proteínas mal plegadas,
causantes del síndrome de las
vacas locas (encefalopatía
esponjiforme)
Enzimas.
Sonbiocatalizadores: aumentan la velocidad de reacciones
Juntan los SUSTRATOS (reactivos) en una orientación precisa para que los electrones
implicados puedan interaccionar
Facilitan el estado de transición (mezcla de viejos y nuevos enlaces)
La velocidad de reacción depende de la energía de activación (energía necesaria para que la
reacción se produzca) y de la energía cinética de los reactantes.
Losenzimas DISMINUYEN LA ENERGIA DE ACTIVACION, FACILITANDO EL
ESTADO DE TRANSICION, y por lo tanto, AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LA
REACCION.
Son específicos: cada enzima cataliza un tipo de reacción
No se consumen ni cambian su estructura: su composición y estructura es la misma antes y
después de la reacciones
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•
Son flexibles y dinámicos: se mueven hacia el lugar donde se unen yreaccionan los
sustratos (lugar activo).
A veces la unión de la enzima y el sustrato cambia ligeramente la estructura de la enzima
(encaje inducido)
La catálisis enzimática consta de tres fases:
Iniciación
Las enzimas orientan a los sustratos para unirse
a un lugar especifico del lugar activo
Facilitación del estado de transición
La interacción enzima-sustrato disminuye la
energía de...
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