Clasificaci n de prote nas

Clasificación de 
proteínas

Composición química
O Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales

están formadas exclusivamente o predominantemente
por aminoácidos.
O Proteínas conjugadas: Poseen un componente de
proporción significativa no aminoacídico que recibe el
nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de
este grupo consideramos:
O Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en suestructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el
colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).

O Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con

lípidos que se encuentran en las membranas
celulares.
O Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un
ácido nucleico, como en los cromosomas,
ribosomas y en los virus.
OMetaloproteínas: Contienen en su molécula
uno o más iones metálicos que no constituyen
un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
O Hemoproteínas o
Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su
estructura un grupo hem (Figura 1). Ejemplo:
Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas
como los citocromos.

Estructura básica
de las
hemoproteínas o
comoproteínas.

Forma
O Proteínas fibrosas: Son insolubles enagua, presentan formas

moleculares alargadas, con un número variado de cadenas
polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto
grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como
proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son:
Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
O Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua,
debido a que su superficie espolar. Sin embargo, pueden
presentar mayor solubilidad en otros solventes como
soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su
estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría
de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se
consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las
presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas
globulares se puedenclasificar de acuerdo con su solubilidad:

O Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua,

que coagulan con el calor y precipitan con las
soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la
Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina
(presente en la clara del huevo).
O Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero
solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de
sodio, entreellas se encuentran las seroglobulinas
(sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
O Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos,
insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina
del trigo.
O Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%,
insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes
neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

Estructura

O Primaria: Laestructura primaria de las proteínas se refiere

a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación
lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace
covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos
por enlaces peptídicos siendo una de sus características más
importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes
del enlace.
O Secundaria: La estructura secundaria de lasproteínas es la
disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que
forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no
covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen
diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura
secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los
hélices alfa y cadenas beta, y norepetitivos donde se
encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura
secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada
O Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta
lámina (Hoja plegada beta).

O Terciaria: Es el modo en que la cadena

polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo
se enrolla una determinada proteína, ya sea
globular o fibrosa. Es la disposición de...