COFACTORES METALICOS

ESCUELA ACADÉMICO PROFESIONAL DE MEDICINA VETERINARIA
FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS


 CICLO:
II

 TEMA:
COFACTORES METALICOS

PIURA, PERÚ
2014

COFACTORES ENZIMÁTICOS Y COENZIMAS
Un cofactor es un componente de tipo no proteico que complementa a una enzima (que es una
sustancia proteica). El cofactor tiene que estar presente en cantidades adecuadas para que la
enzimapueda actuar, catalizando una reacción bioquímica. Son cofactores las coenzimas y los
iones metálicos.
Una coenzima es un tipo de cofactor; es un cofactor orgánico no proteico que se requiere junto
con la proteína enzimática para que tenga lugar la reacción enzimática.
Catalizar una reacción química: Significa aumentar la velocidad de la reacción (e incluso hacerla
viable) sin influir en suresultado final. Los catalizadores bioquímicos de tipo proteico se llaman
enzimas.
La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como proteína, mientras que
otras necesitan, además, uno o más componentes no proteicos, llamados cofactores. El cofactor
puede ser un ion metálico o bien una molécula orgánica, llamada coenzima, aunque algunos
enzimas necesitan de ambos. El cofactorpuede estar fuertemente unido a la proteína (suele ser el
ión metálico, aunque puede igualmente ser un coenzima) y recibe entonces el nombre de grupo
prostético, o débilmente unido, por lo que en realidad actúa como un sustrato específico de la
enzima (co-sustrato; suele ser una molécula orgánica, coenzima). La Tabla 3 muestra una relación
de iones metálicos que actúan como cofactores deenzimas

TABLA 3: Iones metálicos como cofactores.

Hierro
La mayoría de enzimas con hierro acoplan el hierro ya sea como heme o como un arreglo especial
de hierro con grupos azufre conocidos como centros hierro-azufre (FenSn). El hierro en heme
muestra un enorme parecido con el ión magnesio en la clorofila. Heme, que es básicamente un
sistema de anillo de porfirina con hierro posicionado enel centro, es la forma más común de
hierro en las proteínas biológicas. En citocromo c, una proteína heme común en las mitocondrias,
los ligandos axiales al hierro están ocupados por histidina y metionina de la proteína.
Como componente de los centros hierro-azufre, el hierro entra en múltiples arreglos de grupo con
residuos de cisteína en enzimas que ofrecen un contacto más directo con laproteína. Estos
centros difieren en su complejidad del simple 2Fe-2S al más elaborado 4Fe-4S. El hierro en estos
centros se une a los sustratos así como transfiere electrones y toma parte en reacciones que
involucran deshidrataciones y reacomodos.
Las enzimas con centros hierro-azufre incluyen xantina-oxidasa, succinato-deshidrogenasa,
aconitasa y nitrogenasa.
Una tercera clase, representadapor ribonucleótido-reductasa, tiene un grupo FeO2 con un
dioxígeno como un anión peróxido O22- montado entre 2 centros de hierro. Este arreglo permite a
la enzima remover un átomo de hidrógeno de una unión C-H muy estable. Un no metal puede
substituir al hierro en estos complejos.
Las enzimas con un grupo heme generalmente son de color café rojizo (cuyo tono dependerá del
estado de oxidacióndel hierro). El color motivó un interés inicial en estas proteínas y fue el factor
motivador detrás de nombrar a las proteínas heme en las mitocondrias como “citocromos”.
Aunque solamente algunas pocas enzimas solubles tienen hierro como cofactor, el hierro es
especialmente prominente en las proteínas unidas a membrana que comprenden rutas de
transporte de electrones. Ejemplos de estas incluyenlos citocromos en la mitocondria, retículo
endoplásmico y fotosistemas I y II en los cloroplastos. Tal vez la proteína con hierro más inusual es
la ferritina, una enorme proteína subunidad de almacenamiento de hierro que tiene la capacidad
de unir más de 2,500 átomos de hierro en su estructura.
La propiedad redox del hierro desempeña mucha de su química como cofactor. El hierro está casi...