Conduccion de corriente y electrolitos

RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR
Curiel Beltrán Jesús Aarón, Espinosa Arellano Luis Eduardo y Osio Guerrero Joaquín Manuel
Las señales intercelulares se dan mediante los siguientes pasos: síntesis, liberación de la molécula señal por la célula productora, transporte de la molécula señal a la célula objetivo, detección de la señal por proteína receptora específica en la célula objetivo, cambioen el metabolismo, función o desarrollo de la célula inducidos por el complejo receptor-señal y por último eliminación de la señal.
Las moléculas señal de acuerdo a su naturaleza química son muy variables, pueden ser péptidos, polipéptidos, glucopéptidos, aminoácidos, derivados de aminoácidos, proteínas o de estructura esteroidea, entre muchas otras, de acuerdo a esta naturaleza química ypropiedades y características físico-químicas pueden o no atravesar la membrana celular, las moléculas hidrosolubles por ejemplo no pueden atravesar la membrana por lo que las células deben expresar receptores en la superficie celular para poder recibir la señal de los cuales mencionaremos a profundidad los tipos y mecanismos de activación e inactivación; Para las moléculas liposolubles que puedenatravesar la membrana las células expresan receptores que se encuentran dentro de ella.
Los receptores de la superficie celular o de membrana citoplasmática se pueden clasificar en cuatro tipos básicos:
1.- Receptores acoplados a proteínas G
2.- Receptores asociados a canales iónicos
3.- Receptores ligados a tirosin cinasa
4.- Receptores con actividad enzimática intrínseca
RECEPTORES ACOPLADOS APROTEÍNAS G
Los receptores acoplados a proteínas G (GPCRs) constituyen una gran familia de receptores sobre la superficie celular, con mas de mil miembros, aproximadamente el 2% (entre 800) de los genes presentes en el genoma de mamíferos codifican para estos tipos de receptores. Estos receptores celulares median respuestas a su interacción con diversas moléculas de señalización como lo son losneurotransmisores, neuropéptidos, hormonas, péptidos vasoactivos, aromatizantes, saborizantes, glucoproteínas y otros mediadores locales.
En contraste a la diversidad química de sus ligandos la mayoría de los receptores de esta clase tienen una estructura similar, esta consiste en una cadena polipeptídica simple con siete segmentos α-hélice transmembranales que tienen una estructura tridimensionalcomún (TM I-VII), estos dominios están unidos entre si por asas polipeptídicas tres intracelulares (i1-i3), el asa larga compuesta básicamente de aminoácidos hidrofílicos entre las hélices 5 y 6 (asa i3) que es el sitio de interacción o acoplamiento a proteína G, y tres asas extracelulares (e1-e3) una cuarta asa citoplasmática puede formarse cuando el segmento C- terminal se une a la membrana poratracción lipídica a la cadena de aminoácidos (palmitoilación) , un segmento N-terminal glucosilado extracelular, el segmento C-terminal a nivel citoplasmático (ver Figura 1).
Estructura de los Receptores Acoplados a Proteínas G Los ligandos pequeños como lo es la epinefrina tienen un sitio de unión al receptor a nivel extracelular el cual suele ser el asa e3. En el caso de ligandos proteicoslargos una porción de la N-terminal extracelular participa en la unión del ligando, este dominio extracelular N-terminal es altamente variable entre los GPCRs, frecuentemente este segmento puede estar glucosilado, y puede estar conformado desde 4 hasta mas de 50 residuos de aminoácidos.
Las asas extracelulares son de distinto tamaño entre los GPCRs, de las cuales e1 tiene un tamaño mas estable queoscila entre 3 y 18 aminoácidos, las otras dos asas (e2 y e3) tienen mayor variabilidad en su tamaño, en contraste las asas citoplasmáticas son similares entre los GPCRs, el asa i1 consta de 5-7 aminoácidos, la i2 de 10-12 aminoácidos, de forma especial i3 que es el sitio de acople a proteína G y la cadena C- terminal cuya longitud mas frecuente es de aproximadamente 50 residuos de aminoácidos,...