Desnaturalización de las proteínas

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TEMA 3.3 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

3.3.1 GENERALIDADES
3.3.2 CINÉTICA DE LA DESNATURALIZACIÓN

|El alumno comprenderá los procesos de desnaturalización de las proteínas. |

3.3.1 GENERALIDADES

Entérminos generales, el significado de la palabra desnaturalización es alejarse o estar lejos de la forma natural; en un sentido termodinámico se refiere al cambio de un estado ordenado de las moléculas a otro desordenado, lo que trae consigo un incremento de la entropía del sistema. En este proceso se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, sin que haya una hidrólisis del enlacepeptídico; es decir, los enlaces principalmente afectados son los de hidrógeno, los hidrófobos y los iónicos y, en ocasiones, los disulfuro. Esto puede ocurrir por pasos bien definidos y a diferentes velocidades. Cuando una proteína sufre la ruptura de las uniones disulfuro que estabilizan su estructura terciaria es difícil que regrese a su estado natural; pero en ocasiones el proceso puede serreversible como sucede con la reactivación (o renaturalización) de algunas enzimas.

Generalmente las proteínas que tienen una actividad biológica presentan un alto grado de estructuración y de orden conformacional necesarios para llevar a cabo su función; en muchos casos, como sucede con las caseínas de la leche, dicho ordenamiento no se presenta tan claramente, por lo que la acción de los agentestradicionalmente desnaturalizantes no afecta a estos polímeros.

Cuando se lleva a cabo la desnaturalización, la proteína se desdobla o distiende, expone sus grupos hidrófobos internos al exterior y adquiere una conformación “al azar”, que depende de la intensidad del tratamiento que se le aplique, así como de las fuerzas que estabilizan su estructura; en ciertos casos este proceso es reversible(Fig. 3.20) y cada polipéptido tiene una sensibilidad muy específica a los agentes físicos y químicos que aceleran este fenómeno. Durante la producción de alimentos éstos se someten a operaciones que provocan una alteración de sus proteínas: las altas temperaturas ejercen un efecto muy marcado, mismo que no se puede estudiar aisladamente pues también influyen notoriamente el pH, la fuerza jónica, laactividad acuosa y la concentración, es decir, que la

estructura terciaria, lo que facilita el ataque por parte de las enzimas proteolíticas digestivas y así se aprovechan mejor sus aminoácidos; éste ese! caso de las del huevo que son más digeribles después de un tratamiento térmico.

También se observan otros cambios durante este fenómeno, como son la movilidad electroforética, el puntoisoeléctrico y las propiedades espectroscópicas en el infrarrojo, el ultravioleta y el dicroísmo circular; además, aumenta la viscosidad de las dispersiones de las proteínas pues se favorece la interacción polipéptido-polipéptido que forma redes tridimensionales que difícilmente fluyen. Todas estas modificaciones físicas y químicas se pueden aplicar para medir el grado de desnaturalización, pero losmétodos más comunes se basan en la determinación de los distintos índices de solubilidad que existen; la calorimetría diferencial de barrido también se ha usado para este fin.

Por todo lo anterior, cabe indicar que la desnaturalización, así como puede ser indeseable en algunos sistemas, en otros es totalmente requerida para lograr diversos beneficios.

3.3.2 CINÉTICA DE LA DESNATURALIZACIÓNLos mecanismos de desnaturalización de las proteínas de la soya por tratamientos térmicos, por diferentes componentes orgánicos y por pH, han sido muy estudiados y existe información al respecto. Una representación esquemática de este fenómeno se observa en la figura 3.21 en la que un polipéptido con estructura de hélice a se convierte a la forma al azar; en primer termino, y por ser más...