desnaturalizacion de proteinas

BIOQUIMICA
2015-2

SOLUBILIDAD Y DESNATURALIZACIÓN
DE LAS PROTEÍNAS

Geraldine Colorado Uribe – Juliana Valencia - Leydi johana Betancur Zea
Colegio Mayor de Antioquia
Facultad de Arquitectura e Ingeniería
Correo-e: Juli24@outlook.com – tatacolorado@gmail.com

Resumen. En esta práctica vamos a desnaturalizar unas proteínas, la albumina y la leche , adicionándole una variedad de reactivoscomo ácidos y bases que van a generar un cambio en su pH, también observaremos sus cambios al someterlas a temperatura y de esta forma la llevaremos a su estructura cuaternaria donde la proteína presenta atracción débil en sus aminoácidos y así llegando a su punto de desnaturalización, teniendo en cuenta que las concentraciones de sal son las que hacen una proteína sea más soluble o menossoluble y se debe a dos fenómenos los cuales se verán en este informe.

Abstrat: In this practice we are going to denature some proteins, albumin and milk, adding them a variety of reagents like acids and bases that will generate a change in their pH. also we observe their changes when subjected to temperatures And thus the transfer to their quaternary structure where the protein shows its weakattraction in its amino acids It shows a weak attraction in its amino acids and thus reaching its point of denaturation considering salt concentrations are those that make a protein more soluble or less considering salt concentrations are those that make a protein more soluble or less, and is due to two phenomena which will see in this report













1 Introducción.
La solubilidad de la mayoría delas proteínas disminuye frente a elevadas concentraciones de sales. Este efecto, llamado desalado (“salting out”), resulta muy útil en la separación de proteínas. Este fenómeno en palabras simples se basa en la competencia de las moléculas de solvente por parte del soluto, a medida que agregamos una sal al medio líquido que contiene la proteína disuelta, los iones de la sal disuelta van acaparandolas aguas que se encuentren solvatando la proteína disminuyendo así su solubilidad permitiendo su precipitación. La dependencia de la solubilidad respecto a la concentración salina difiere de una a una proteína.
Por otro lado, la desnaturalización es la pérdida de la estructura de una proteína, con o sin pérdida de la actividad biológica, dependiendo a que nivel de estructura fue ladesnaturalización. Para desnaturalizar una proteína existen varios métodos, tanto físicos como químicos. En los primeros encontramos el calor, el pH, bajas temperaturas. En los segundos podemos mencionar a los ácidos fuertes, urea, detergentes como el SDS (dodecil sulfato de sodio), β-mercaptoetanol, ditiothreitol, etc.

2 Materiales y equipos
Nueve tubos de ensayo
Vaso de precipitados
Baño maria
H2SO4
HNO3NaOH
HgCl2
AgNO3
Ácido Tricloroacetico
HCl
Albumina
3 Datos
Tabla 1
PROTEINA
REACTIVO
OBSERVACIONES
Albúmina
Tub 1
H2SO4
Antes de agitar el reactivo queda suspendido sobre la proteína ;luego capa superior de burbujas , con apariencia muy viscosa
Albúmina
Tub 2
HNO3
Antes de agitar el reactivo queda suspendido sobre la proteína ;luego se ven grumos blancos
Albúmina
Tub 3
NaOH
Antes de agitar elreactivo queda suspendido sobre la proteína ;luego da una imagen escarchada
Albúmina
Tub 4
HgCl2
Da una imagen viscosa y se ven grumos
Albúmina
Tub 5
AgNO3
Se observan pocos grumos(muy pequeños)
Albúmina
Tub 6
Ácido cítrico
Al someterla al baño de María se cocinó un poco el huevo , observándose un coagulo viscoso
Albúmina
Tub7
Ácido tricloroacetico
Al someterla al baño de María se cocinó muy bien elhuevo quedando un coagulo de huevo en la parte superior y abajo el acido
Leche
Tub 8
Limón
A 1ml de leche con 2 gotas no le paso nada al aumentar la cantidad de leche y de limón si se pueden observar cambios, la leche se corta.
Leche
Tub 9
HCl
Mal olor y se corta mucho más notoriamente q en el anterior


4 Ecuaciones o modelos matemáticos
Ninguno
5 Resultados
Tabla 2
PROTEINA
REACTIVO...