Determinación cualitativa y cuantitativa de proteínas

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DETERMINACION CUALITATIVA Y CUANTITATIVA DE PROTEINAS

APARICIO G., Stephany; ARANA R., Andrea; FONTAL D., Adda Lucía; ORTIZ F., Alexander. Universidad Libre – Seccional Cali. Facultad de Ciencias de la Salud. Programa de medicina. Primer Semestre.

Marzo 22 de 2011

Palabras claves: desnaturalización, modificaciones, absorbancia.

RESUMEN
Se realizó una practica de laboratorio dondese reconocieron cualitativa y cuantitativamente aminoácidos y enlaces peptídicos mediante reactivos que producían cambios en ellos y un espectrofotómetro que determinó la cantidad de luz no absorbida por estos. En las muestras utilizadas ocurrieron cambios de color y aparición de precipitados.

ABSTRACT
An experiment was performed where amino acids and peptide bonds were recognizedqualitatively and quantitatively by means of reagents that produced changes in them, and with a spectrometer to determine the amount of light absorbed by them. In the samples that were utilized changes of color and appearance of precipitates occurred.

INTRODUCCIÓN
Las funciones de las proteínas pueden ser de dos clases: dinámicas y estructurales (estáticas). El transporte de sustancias, controlmetabólico, contracción, la recepción de señales, defensa frente a agresores microscópicos y la catálisis de transformaciones químicas son funciones dinámicas. En cuanto a sus funciones estructurales las proteínas proporcionan la matriz para los tejidos óseos y conjuntivo que le dan forma y estructura al organismo.

Las proteínas son polímeros de alfa aminoácidos. Todos los tipos diferentes de proteínas sesintetizan inicialmente como polímeros de 20 aminoácidos, conocidos como aminoácidos comunes. Los aminoácidos derivados, están formados a partir de los comunes normalmente mediante una reacción catalizada por una enzima, Esto se da según las necesidades fisiológicas de la proteína.

Los aminoácidos comunes tienen un átomo de carbono central, determinado carbono alfa, al que están unidoscovalentemente un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un átomo de hidrogeno (-H). Además de esto al átomo de carbono alfa se le une una cadena lateral, designada como R, la cual es diferente para cada uno de los aminoácidos, esta cadena es la que permite clasificarlos y le da sus características funcionales.

Según su polaridad algunos aminoácidos son solubles en agua (aminoácidoshidrofílicos polares), otros son pocos solubles en agua y solubles en solventes orgánicos (aminoácidos hidrofóbicos no polares).
Los aminoácidos se unen para formar la proteína mediante un enlace covalente llamado enlace peptídico.

Las proteínas pueden estar conformadas por 50 o mas aminoácidos. Estas cadenas poliméricas se vuelven estructuras tridimensionales porque tienden a plegarse dándoseinteracciones intramoleculares, esto le otorga características biológicas y determina su función . El plegamiento resultante es gradual y continuo y comprende diversos niveles estructurales del péptido. Varios factores (agentes desnaturalizantes) pueden afectar estas interacciones moleculares y causar desarreglos en la organización de la proteína y por ende su función (desnaturalización). Es posibledeterminar la presencia de sustancias (análisis cualitativo) por medio de ciertos reactivos que al interactuar con la sustancia den un producto fácilmente detectable ya sea por su color por la aparición de un precipitado etc. La ninhidrina reacciona con la gran mayoría de los aminoácidos dando lugar a un producto coloreado. El biuret detecta la presencia de enlaces peptídicos.

Las modificacionesen las proteínas pueden ser de manera co-traduccional o postraduccional adicionando grupos funcionales como fosfato, acetilo, hidroxilo etc. con el fin de regular su comportamiento ya sea activándolas o inactivándolas en el momento preciso. Por ejemplo, la reacción xantoproteica hace modificación postraduccional de proteínas llamada nitración.

La cuantificación se hace por medio de...
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