Ecuación de michaelis-menden

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La característica más importante de la catálisis enzimática es la especificidad de la enzima a una reacción en particular, como por ejemplo, laureasa cataliza la hidrólisis de la urea:

(NH2)2CO+H2O→CO2+2NH3

Y ninguna otra reacción. No todas las enzimas se restringen a una reacción, algunascatalizan una clase de reacciones; por ejemplo las fosfatasas catalizan la hidrólisis de muchos ésteres fosfatados diferentes. La especificidad de laenzima llevó a postular un mecanismo del tipo cerradura llave. La molécula de sustrato, combinándose de forma especial con el sitio activo de laenzima, es activada para la reacción que ha de llevarse a cabo. El sitio activo sobre una enzima puede consistir en más de un sitio sobre la moléculaproteica; un sitio puede atacar una parte de la molécula de sustrato, mientras que otro sitio enlaza parte de la molécula del sustrato.
El mecanismoenzimático más sencillo es el mismo que el mecanismo catalítico simple, es decir:
E+S ES

ESk2 P+E

Donde E es el catalizador enzimático. Por tantopodemos tomar como resultado la siguiente ecuación para la velocidad de la reacción:

v0=k2E0S0S0+Km……Ec.V

En este contexto la constante compuesta Kmseconoce como la constante de Michaelis y la ley de velocidad Ec.V se llama ley de Michaelis-Menten. Aquí vemos que conforme S0se vuelve muy grade, lavelocidad alcanza el valor límite, vmáx

limS0→∞v0=k2E0=vmáx

Cuando osamos esta notación para k2E0, la ecuación se convierte en:

v0=vmáxS0S0+Km
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