enfermedades por priones

UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO

FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES

PLANTEL: IZTACALA

MÉDICO CIRUJANO

ENFERMEDADES POR PRIONES

MÓDULO: PRÁCTICA CLÍNICA II

GRUPO: 1257

ALUMNO: RAMOS CASTILLO NORA
PRIONES:

Los priones son partículas no celulares que son proteínas, características patógenas e infecciosas. Los priones no son organismos vivos, son solo proteínas sin ácidos nucleicos.  Laforma de actuar de un prión es provocar un cambio de configuración en una proteína natural del organismo.

Características que provocan una enfermedad por priones son:
Tiene un alto contenido de hoja-beta
Es insoluble frente a los detergentes
Es resistente a la proteólisis o degradación de la proteína mediante enzimas
Se localiza mayoritariamente en el espacio extracelular
Tiene tendencia aagregarse

La forma de actuar de un prión es provocar un cambio de configuración en una proteína natural del organismo, la PrPc, alterando su funcionalidad y dando lugar a la proteína de configuración alterada PrPSc. Estudios mediante los métodos FTIR (Espectroscopia de infrarrojos por transformada de Fourier) y CD (Dicroísmo circular) han sugerido que la proteína PrPc normal tiene un 40% dehélice-alfa y muy escasa proporción de hoja-beta. En cambio, la proteína de configuración alterada PrPSc se compone de un 30% de hélice-alfa y un 45% de hoja-beta. Sin embargo, las dos configuraciones de esta proteína tienen la misma secuencia de aminoácidos. 

Algunas enfermedades causadas por priones son:

Enfermedad
Hospedadores
Síndrome de Alpers
Humano
Encefalopatía espongiforme bovina (enfermedad delas vacas locas)
Ganado vacuno
Scrapie
Ovejas, cabras
Enfermedad de Creutzfeldt-Jacob
Humano
Variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob
Humano
Kuru
Humano
Insomnio familiar fatal
Humano
Encefalopatía espongiforme felina
Felinos
Síndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker
Humano
Encefalopatía espongiforme de ungulados exóticos
Algunos ungulados
Enfermedad crónica de desgaste de cérvidos
Ciervos,venados, alces
Encefalopatía transmisible del visón
Visones
Encefalopatía espongiforme de primates
Primates



Síndrome de Alpers
El síndrome de Alpers es causado por la enfermedad de Alpers que inicialmente se describe como una afectación cerebral difusa que se presenta en la infancia que está caracterizada por microcefalia, atrofia cerebral, hipotonía, mioclonías, espasticidad, ataxia,ceguera cortical, demencia y crisis convulsivas, no tiene tratamiento. Posteriormente se suma una afectación hepática a la enfermedad. El síndrome se debe a una alteración del metabolismo oxidativo en el que aparece implicado una depleción (menor cantidad de copias de ADNmt de las necesarias) del ADNmt y una mutación en el gen de la polimerasa. En algunos pacientes se ha mostrado una deficiencia en elcitocromo C oxidasa.
En 2004 se descubrieron que las mutaciones de la replicasa del DNA mitocondrial (DNAmt), polimerasa gamma-1 (POLG) eran las responsables del síndrome de Alpers-Huttenlocher. Esta polimerasa g (gamma) (pol-g) es la única DNA polimerasa existente en las mitocondrias celulares y es la que lleva a cabo la replicación y reparación del DNA mitocondrial (DNAmt). Es una proteína de140 kDa con tres dominios funcionales: uno con actividad de exonucleasa correspondiente al extremo N-terminal; uno con actividad de DNA polimerasa correspondiente al extremo C-terminal; y una región de unión de las otras dos. Además, en las mitocondrias humanas existe un complejo que contiene una subunidad de 55 kDa, la p55, que está codificada por el gen POLG2. La proteína p55 codificada por el genPOLG2 se requiere para mantener la unión firme de la polimerasa pol-g durante la síntesis de DNA. Por ello, tanto las mutaciones de POLG, como las de POLG2 pueden afectar a la función de la polimerasa pol-g, causando una alteración cuantitativa o cualitativa del DNA mitocondrial (DNAmt).
Enfermedad de Creutzfeldt-Jacob (ECJ)
Es una forma de daño cerebral que lleva a una disminución rápida de...