Enzimas digestivas del páncras

Páginas: 5 (1062 palabras) Publicado: 5 de febrero de 2012
Enzimas digestivas del páncreas:
El páncreas tiene la capacidad para sintetizar y excretar proteínas (enzimas y cimógenos). Las enzimas pancreáticas se segregan en forma inactiva (cimógenos), siendo una enteropeptidasa (enteroquinasa), producida en la mucosa duodenal, la que hidroliza el tripsinógeno, transformándolo en tripsina, la que a su vez se activa a manera de cascada, a otrosprecursores enzimáticos o cimógenos. Es poco probable que haya una activación autocatálica del tripsinógeno dentro de la glándula, ya que el jugo pancreático que llega a la luz duodenal no tiene actividad proteolítica. Esto es de vital importancia para evitar, en caso de activación anormal, la autodigestión de la glándula.
Las enzimas pancreáticas se comportan como hidrolasas cuya clasificación serealiza de acuerdo con el tipo de moléculas que son capaces de hidrolizar. Según esto hay cuatro grandes grupos:
1. Enzimas proteolíticas: actúan sobre un sustrato proteico y hay dos grandes grupos. Las serinproteasas o endopeptidasas y las exopeptidasas.

Endopeptidasas: se caracterizan por la reactividad del residuo de serina sobre el lugar activo de la enzima, esta reacción da lugar a laliberación en la unión peptídica del sustrato y simultáneamente a la regeneración de la enzima. Los miembros de este grupo se clasifican como endopeptidasa, ya que la liberación de su sustrato natural, las proteínas, se hace en lugares específicos a lo largo de la cadena peptídica. A este grupo pertenecen la tripsina, quimotripsina, elactasa y calicreína.
Exopeptidasas: Las carboxipeptidasa A y B, secaracterizan por liberar los residuos carboxi y aminoterminales de las proteínas y péptidos. En contraste con las serin-proteasas, las carboxipeptidasas con metaloenzimas que contienen un átomo de zinc en su lugar activo. El ion zinc tiene una función doble en la catálisis: ayuda a mejorar la posición del grupo carboxilo para que el ataque nucleofílico sea más eficaz, y al mismo tiempo aumenta sureactividad.

Secuencia de activación de los cimógenos pancreáticos.

2. Enzimas Amilolíticas: la amilasa pancreática es una α-glucosidasa que fracciona los polisacáridos con enlaces glucosídicos a polisacáridos de cadenas más cortas llamados dextrinas. En este proceso se produce relativamente poca maltosa, de tal forma que la digestión de estos compuestos se completa en el intestino por lasdisacaridasas que se producen en este nivel. La amilasa pancreática es la más importante de éstas.

3. Enzimas lipolíticas: la hidrolisis de los triglicéridos de cadena larga en el tracto digestivo humano se lleva a cabo por tres lipasas diferentes, faríngeas, intestinales y pancreáticas, ésta última es la más importante en la digestión de las grasas y en la dieta. La lipasa pancreáticaactúa en la interfase hidrófoba/hidrofílica y depende de la presencia del sustrato en forma micelar o de emulsión. Los triglicéridos con cadenas de esteres de 4 a 10 átomos de carbono representan el sustrato ideal, ya que forman emulsiones estables y finalmente dispersas, aun a altas concentraciones. En ellas, los esteres con aniones en posición 1 y 3 son los primeramente hidrolizados a monoglicéridosy ácidos grasos individuales. La fosfolipasa A2 actúa sobre los fosfolípidos, convirtiéndolos en ácidos grasos y lisofosfolípidos. A demás esta enzima tiene una gran importancia en la patogenia de las enfermedades pancreáticas por su capacidad de destruir las membranas fosfolipídicas, así como para dar lugar, a partir de la hidrolisis de los esteres de ácidos grasos con uniones en posición 2, auna sustancia altamente citotóxica (la lisolecitina) con poder para destruir las membranas celulares merced a su marcado efecto detergente.
A demás de estas dos lipasas existen en el páncreas una colipasa, secretada posiblemente como cimógeno, que actúa como cofactor de la lipasa; y una carboxilestearasa que, al contrario de la lipasa hidroliza los esteres hidrosolubles, actuando sobre un...
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