ENZIMAS

Mecanismos enzimáticos y su regulación
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Definición
Características
Naturaleza química de los enzimas
Centro activo
Modelos de interacción enzima sustrato
Cinética enzimática

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Factores que afectan a la actividad de los enzimas

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Nomenclatura de los enzimas
Clasificación de los enzimas
Mecanismos de regulación de la actividad enzimática

– Ecuación deMichaelis-Menten
– Doble recíproca

– pH
– Temperatura
– Inhibidores

Enzimas
Los enzimas son los catalizadores de las reacciones biológicas.

Características:
1. Alto poder catalítico, las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su
velocidad por un millón de veces.

2. Especificidad. Altamente específicas tanto la reacción que catalizan como en la
selección de lassustancias reaccionantes (sustratos).
Enzimas proteolíticas
H

O

N

C

C

H

R1

H

O

N

C

C

H

R2

H

O

N

C

C

H

+

H2O

R1

N

O

C

C

Trombina

Lisina
o
Arginina

H

O

N

C

C

H

H

+

R2

H
N

O

C

N

C

R2

Tripsina
H

H
+H
3

O

C

C

H

H
N

O

C

C

H
Arginina

GlicinaEnzimas
Naturaleza química de las enzimas
1. Casi todas las enzimas son proteínas salvo un pequeño grupo de moléculas de RNA
catalítico.
2. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica
nativa.
3. Algunas enzimas requieren para ser activas de componentes químicos como:
 Moléculas que se unen de forma débil a la proteína.

 Cofactores: ionesinorgánicos como Fe+2, Mg+2, Mn+2 , Zn+2.
 Coenzimas: complejos orgánicos o metalorgánicos.
 Moléculas que se unen covalentemente, denominados grupo protéticos.

4. El enzima completo catalíticamente activo junto con su coenzima y/o iones
metálicos se denomina Holoenzima. Se denomina apoenzima o apoproteína a la
parte proteica de la enzima.

Cofactores

Coenzimas

Centro activo
Es la regióndel enzima que se une al sustrato y contiene los residuos de aminoácidos que
participan directamente en la producción y ruptura de los enlaces.
•
Estos residuos de aminoácidos se denominan grupos catalíticos.
•

El centro activo supone una porción relativamente pequeña del volumen total del
enzima.

•

El centro activo es una entidad tridimensional.

•

Los sustratos se unen a losenzimas por numerosas fuerzas débiles.

•

Los centros activos son hoyos o hendiduras.

•

La especificidad del enlace depende de la posición exacta de los átomos del
centro activo. Un sustrato debe tener una forma adecuada para introducirse en
el centro.
Molécula del sustrato

Centro activo

Modelos de interacción enzima-sustrato
Modelo de la llave y la cerradura:

El centroactivo del enzima por si mismo es complementario a la forma del sustrato.

Complejo
Enzima-sustrato

+
Enzima

Modelo del ajuste inducido:

El centro activo tiene una forma complementaria a la del sustrato solamente
después de unirse a él.
Sustrato
+
Enzima

Complejo
Enzimasustrato

Estado de transición
La conversión de reactivos en productos en cualquier reacción química estáacompañada
de un cambio energético.
Una reacción química que transforma el sustrato S en producto P transcurre a través
de un estado de transición.
En el estado inicial, la energía libre es muy baja.
En el estado de transición, el contenido energético es máximo.

Energía de activación, es la diferencia de energía entre el estado inicial de los
reactivos y el estado de transición

Cinéticaenzimática
Las velocidades de reacción pueden aumentarse:
Incrementando la temperatura
Disminuyendo la energía de activación añadiendo catalizadores
Las enzimas al ser un catalizador disminuye la energía de activación de la reacción para
que de esta manera la velocidad de la reacción sea más rápida.

Cinética enzimática
El estudio de la velocidad de una reacción química se denomina...