Enzimas

Tema 6. Enzimas. Clasificación. Principios de la catálisis
enzimática. Energía de activación. Velocidad de reacción y
equilibrio de reacción. Cinética enzimática: ecuación de
Michaelis-Menten. Ecuación de los dobles recíprocos.
Inhibición enzimática. Tipos de inhibición. Mecanismos de
regulación de la actividad enzimática. Isoenzimas

Dpto. Biología Molecular
Universidad de CantabriaENZIMAS
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Catalizadores de las reacciones biológicas.
La mayoría son proteínas
Gran poder catalítico
Alto grado de especificidad
Actúan en soluciones acuosas en condiciones
suaves de temperatura y pH
• Su actividad puede regularse

( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS
• La medidade la actividad enzimática en fluidos
biológicos o tejidos es importante para el
diagnóstico de muchas enfermedades.
• Muchas fármacos son inhibidores de la actividad
enzimática
• Importancia en la industria de alimentación y
agricultura.

ENZIMAS: RESEÑA HISTORICA
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Primera descripción (finales del siglo XVIII)
1850. Estudios de Pasteur
1897. Buchner
1926. Summercristaliza la ureasa
Segunda mitad del siglo XX: se purifican y
caracterizan millares de enzimas, lo que ha
permitido conocer su mecanismo de acción.

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Cofactor (iones metálicos o coenzima)
Apoenzima
Holoenzima: apoenzima + cofactor o g. prostético
Nomenclatura:
SUSTRATO + TIPO DE REACCION + ASA

Un tercio de los enzimas requieren algún ión metálico para catalizar

(”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)33

Muchas vitaminas son cofactores o precursores
de cofactores de enzimas

( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

Clasificación internacional de enzimas
1. Oxidoreductasas

transferencia de electrones

2. Transferasas

reaccionesde transferencia de grupo (no agua)

3. Hidrolasas

reacciones de hidrólisis (transferencia al agua)

4. Liasas

Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por eliminación de grupos

5. Isomerasas

transferencia de grupos dentro de la misma molécula
para dar isómeros

6. Ligasas

Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones
de condensaciónacopladas a hidrólisis de ATP

Los enzimas aceleran las reacciones bajando la energía de activación

E + S = ES = E + P
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

“Basic Medical Biochemistry” Marks,
Marks & Smith Lippincott. 1999

Los enzimas son estereoespecíficas porque forman varias
interacciones entre aminoácidos del centroactivo y los
distintos grupos del sustrato

(“Bioquímica”, Mathews and van Holde
McGraw-Hill, 1998)

El centro activo de los enzimas es complementario al estado
de transición de la reacción catalizada

Progreso de la reacción
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

Encaje
inducido

Cambio conformacional inducido por glucosaen la hexoquinasa
(Hexoquinasa = ATP:glucosa fosfotransferasa = 2.7.1.1 )

D-Glucosa
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

Velocidad inicial

La Vmax se alcanza cuando todos los centros
activos están ocupados con sustrato

1/2 Vmax

Vmax (S)

=Vo

Km + (S)
Km

Concentración de sustrato [S]
("Biochemistry" 2nd ed.Garrett, R.H. and Grisham,
C.M. Saunders College Publishing. 1999.)

Relación entre Vo y [E]
Vo

[E]
La velocidad inicial es función lineal de la concentración de
enzima siempre que la concentración de sustrato sea alta

Ecuación de Michaelis-Menten
Vmax (S)
Vo =
Km + (S)
K1

E+S

K2

ES
K-1

Km =

K2 + K-1
K1

P

Velocidad inicial

La Vmax se alcanza cuando...