Enzimas

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Tema 6. Enzimología. Principios de la catálisis enzimática. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición enzimática: irreversible y reversible. Tipos de inhibición reversible. Mecanismos de regulación de la actividad enzimática. Isoenzimas

José C. Rodríguez Rey Departamento de Biología Molecular

Algunos enzimas utilizados en pruebas diagnósticas

LA ASPIRINA ES UNINHIBIDOR IRREVERSIBLE DE LAS CICLOOXIGENASAS

COX

Aspirina Acetil-salicílico

COX acetilada (inactiva)

Salicilato

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

LOS ENZIMAS

DEFINICIONES DE ENZIMAS

COFACTORES Y COENZIMAS

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

CLASES DE ENZIMAS Y NOMENCLATURA

De Nelson et al. Principles of Biochemistry.4th Ed. Freeman

LAS ENZIMAS AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

LA CATALISIS DISMINUYE LA ENERGIA DE ACTIVACION

∆G‡S›P ∆GB

Energía de activación Energía de fijación

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

El centro activo del enzima crea un entorno específico para el sustrato en el que lareacción es más favorable

Quimotripsina

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

EFECTO DE LA DISMINUCION DE LA ENTROPIA EN EL AUMENTO DE LA VELOCIDAD DE REACCION
Reacción Incremento de velocidad

1

105

108
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

El sustrato interacciona con los aminoácidos del centro activo y con los cofactores

DeNelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

Encaje inducido de la hexoquinasa

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

Las enzimas utilizan la energía de fijación para disminuir la energía necesaria para la catálisis

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

CONSTANTES Y UNIDADES CINETICAS DE LOS ENZIMAS

Número de recambio(Kcat) es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo (en condiciones de saturación de sustrato)

La ecuación de Michaelis- Menten

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

Representación de dobles recíprocos (Lineweaver- Burke)

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

De Nelson et al. Principles ofBiochemistry. 4th Ed. Freeman

Dependencia del pH de los enzimas

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

Principales tipos de inhibición
• Irreversible. • Reversible. – Competitiva – Acompetitiva (solamente en enzimas con dos sustratos) – Mixta (solamente en enzimas con dos sustratos) – No competitiva (solamente teórica)

LA ASPIRINA ES UN INHIBIDOR IRREVERSIBLE DE LASCICLOOXIGENASAS

COX

Aspirina Acetil-salicílico

COX acetilada (inactiva)

Salicilato

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

Inhibición competitiva
• • • El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con él por el centro activo del enzima. Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato. La inhibición puede revertirse simplementepor la adición de más sustrato.

De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

La inhibición competitiva modifica la KM, pero no la velocidad máxima

αKM= KM aparente α depende de la concentración del inhibidor y de la afinidad del inhibidor por el enzima. α=1+ [I] KI

Inhibición acompetitiva
• El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo • El inhibidorsolamente se une cuando el centro activo está ocupado por el sustrato. • La unión afecta a la velocidad máxima. • Aunque la unión del inhibidor no afecta a la afinidad del E por el sustrato, la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la vmax aumenta y por lo tanto la Km también resulta modificada.
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman

La inhibición acompetitiva...
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