Enzimas
Páginas: 6 (1286 palabras)
Publicado: 12 de septiembre de 2012
Tema 6. Enzimología. Principios de la catálisis enzimática. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición enzimática: irreversible y reversible. Tipos de inhibición reversible. Mecanismos de regulación de la actividad enzimática. Isoenzimas
José C. Rodríguez Rey Departamento de Biología Molecular
Algunos enzimas utilizados en pruebas diagnósticas
LA ASPIRINA ES UNINHIBIDOR IRREVERSIBLE DE LAS CICLOOXIGENASAS
COX
Aspirina Acetil-salicílico
COX acetilada (inactiva)
Salicilato
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
LOS ENZIMAS
DEFINICIONES DE ENZIMAS
COFACTORES Y COENZIMAS
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
CLASES DE ENZIMAS Y NOMENCLATURA
De Nelson et al. Principles of Biochemistry.4th Ed. Freeman
LAS ENZIMAS AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
LA CATALISIS DISMINUYE LA ENERGIA DE ACTIVACION
∆G‡S›P ∆GB
Energía de activación Energía de fijación
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
El centro activo del enzima crea un entorno específico para el sustrato en el que lareacción es más favorable
Quimotripsina
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
EFECTO DE LA DISMINUCION DE LA ENTROPIA EN EL AUMENTO DE LA VELOCIDAD DE REACCION
Reacción Incremento de velocidad
1
105
108
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
El sustrato interacciona con los aminoácidos del centro activo y con los cofactores
DeNelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Encaje inducido de la hexoquinasa
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Las enzimas utilizan la energía de fijación para disminuir la energía necesaria para la catálisis
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
CONSTANTES Y UNIDADES CINETICAS DE LOS ENZIMAS
Número de recambio(Kcat) es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo (en condiciones de saturación de sustrato)
La ecuación de Michaelis- Menten
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Representación de dobles recíprocos (Lineweaver- Burke)
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
De Nelson et al. Principles ofBiochemistry. 4th Ed. Freeman
Dependencia del pH de los enzimas
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Principales tipos de inhibición
• Irreversible. • Reversible. – Competitiva – Acompetitiva (solamente en enzimas con dos sustratos) – Mixta (solamente en enzimas con dos sustratos) – No competitiva (solamente teórica)
LA ASPIRINA ES UN INHIBIDOR IRREVERSIBLE DE LASCICLOOXIGENASAS
COX
Aspirina Acetil-salicílico
COX acetilada (inactiva)
Salicilato
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Inhibición competitiva
• • • El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con él por el centro activo del enzima. Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato. La inhibición puede revertirse simplementepor la adición de más sustrato.
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
La inhibición competitiva modifica la KM, pero no la velocidad máxima
αKM= KM aparente α depende de la concentración del inhibidor y de la afinidad del inhibidor por el enzima. α=1+ [I] KI
Inhibición acompetitiva
• El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo • El inhibidorsolamente se une cuando el centro activo está ocupado por el sustrato. • La unión afecta a la velocidad máxima. • Aunque la unión del inhibidor no afecta a la afinidad del E por el sustrato, la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la vmax aumenta y por lo tanto la Km también resulta modificada.
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
La inhibición acompetitiva...
José C. Rodríguez Rey Departamento de Biología Molecular
Algunos enzimas utilizados en pruebas diagnósticas
LA ASPIRINA ES UNINHIBIDOR IRREVERSIBLE DE LAS CICLOOXIGENASAS
COX
Aspirina Acetil-salicílico
COX acetilada (inactiva)
Salicilato
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
LOS ENZIMAS
DEFINICIONES DE ENZIMAS
COFACTORES Y COENZIMAS
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
CLASES DE ENZIMAS Y NOMENCLATURA
De Nelson et al. Principles of Biochemistry.4th Ed. Freeman
LAS ENZIMAS AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
LA CATALISIS DISMINUYE LA ENERGIA DE ACTIVACION
∆G‡S›P ∆GB
Energía de activación Energía de fijación
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
El centro activo del enzima crea un entorno específico para el sustrato en el que lareacción es más favorable
Quimotripsina
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
EFECTO DE LA DISMINUCION DE LA ENTROPIA EN EL AUMENTO DE LA VELOCIDAD DE REACCION
Reacción Incremento de velocidad
1
105
108
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
El sustrato interacciona con los aminoácidos del centro activo y con los cofactores
DeNelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Encaje inducido de la hexoquinasa
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Las enzimas utilizan la energía de fijación para disminuir la energía necesaria para la catálisis
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
CONSTANTES Y UNIDADES CINETICAS DE LOS ENZIMAS
Número de recambio(Kcat) es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo (en condiciones de saturación de sustrato)
La ecuación de Michaelis- Menten
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Representación de dobles recíprocos (Lineweaver- Burke)
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
De Nelson et al. Principles ofBiochemistry. 4th Ed. Freeman
Dependencia del pH de los enzimas
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Principales tipos de inhibición
• Irreversible. • Reversible. – Competitiva – Acompetitiva (solamente en enzimas con dos sustratos) – Mixta (solamente en enzimas con dos sustratos) – No competitiva (solamente teórica)
LA ASPIRINA ES UN INHIBIDOR IRREVERSIBLE DE LASCICLOOXIGENASAS
COX
Aspirina Acetil-salicílico
COX acetilada (inactiva)
Salicilato
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
Inhibición competitiva
• • • El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con él por el centro activo del enzima. Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato. La inhibición puede revertirse simplementepor la adición de más sustrato.
De Nelson et al. Principles of Biochemistry. 4th Ed. Freeman
La inhibición competitiva modifica la KM, pero no la velocidad máxima
αKM= KM aparente α depende de la concentración del inhibidor y de la afinidad del inhibidor por el enzima. α=1+ [I] KI
Inhibición acompetitiva
• El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo • El inhibidorsolamente se une cuando el centro activo está ocupado por el sustrato. • La unión afecta a la velocidad máxima. • Aunque la unión del inhibidor no afecta a la afinidad del E por el sustrato, la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la vmax aumenta y por lo tanto la Km también resulta modificada.
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