Enzimas
Páginas: 9 (2025 palabras)
Publicado: 21 de octubre de 2012
Enzimas
Contenido
Características generales. Clasificación. Propiedades de las enzimas. Mecanismos de acción. Centro activo. Tipos de catálisis en Enzimática. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Meten y LineweaverBurk. Efecto de la temperatura y pH sobre la actividad enzimática. Inhibición: competitiva, no competitiva y acompetitiva. Inhibición irreversible.Regularización de la actividad enzimática.
Historia
1810: Joseph Gay-Lusac’s determina que el etanol y el CO2 son los
Perspectiva Histórica
productos principales en la descomposición del azúcar por la levadura.
1835: Jacob Berzelius en su primera teoría en catálisis química
determina que el extracto de malta conocido cómo diastasa cataliza la hidrólisis del almidón de forma máseficiente que el ácido sulfúrico.
Mediados de 1900: Louis Pasteur propone que el proceso de
fermentación solo puede ser llevado a cabo por los organismos vivos. Fuerza vital.
Justus Liebig argumenta que los procesos biológicos son causados por la
acción de sustancias químicas que fueron conocidas cómo “fermentos”,
Historia
“Enzima” (Griego: en, En + zima, Levadura)Perspectiva Histórica
Termino acuñado por Fredrich Wilhelm. “Existe algo en la levadura que cataliza la
reacción de fermentación”
1897: Eduar Buchner obtiene el primer extracto de lavadura libre de células capaz de
llevar a cabo la síntesis del etanol a partir de glucosa. (Fermentación alcohólica) diferentes stereoisomeros de los azucares. Hipótesis: Llave-Cerradura forma geométricacomplementaria”
1894: Emil Fischer, descubre que las enzimas glicolíticas pueden distinguir entre los
“La especificidad de una enzima (la cerradura) por su sustrato (la llave) se origina por la
Características generales
Sin catálisis, las reacciones químicas necesarias para mantener la
vida no podrían darse en una escala de tiempo conveniente. Las enzimas son las proteínasmás notables y altamente especializadas. Catalizadores de las reacciones de los sistemas biológicos. Funcionan en condiciones muy suaves de temperatura y pH. Actúan en secuencias organizadas: 1. Degradan nutrientes 2. Conservan y transforman la energía química 3. Fabrican macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. 4. Coordinan las rutas metabólicas
Característicasgenerales
La mayoría de las enzimas son proteínas (con excepción de
un pequeño grupo de moléculas RNA catalítico). Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Algunas enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos aminoácidos. Otros requieren un componente químico (COFACTOR) puede ser uno o varios iones inorgánicos (Fe2+Mg2+ Mn2+ Zn2+ ) , orgánico o una molécula metalo-orgánica denominada COENZIMA.
Clasificación
Las seis categorías principales son:
Clase Tipo de reacción catalizada Ejemplo Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas Transcarboxilasas, transmetilasas Oxidorreductasa Transferencia de electrones Transferasa Reacciones de transferencia de grupos
Hidrolasa
Liasas Isomerasas Ligasas
Reaccionesde hidrólisis (Transferencia de grupos Esterasas, funcionales al agua) peptidasas
fosfatasas,
Adición de grupos a dobles enlaces o formación Descarboxilasas, de dobles enlaces por eliminación de grupos hidratasas Transferencia de grupos dentro de moléculas Epimerasas, Mutasas dando formas isoméricas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N Sintetasa, carboxilasas mediante reacciones decondensación acopladas a la rotura de ATP
Propiedades de las enzimas
Un catalizador, es una sustancia que aumenta la velocidad de
una reacción química y no se altera de forma permanente por la reacción. Disminuyen la energía de activación que se requiere para una reacción química ( Ea =Cantidad mínima de energía cuando dos moléculas chocan). Proporcionan una ruta de reacción alternativa...
Contenido
Características generales. Clasificación. Propiedades de las enzimas. Mecanismos de acción. Centro activo. Tipos de catálisis en Enzimática. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Meten y LineweaverBurk. Efecto de la temperatura y pH sobre la actividad enzimática. Inhibición: competitiva, no competitiva y acompetitiva. Inhibición irreversible.Regularización de la actividad enzimática.
Historia
1810: Joseph Gay-Lusac’s determina que el etanol y el CO2 son los
Perspectiva Histórica
productos principales en la descomposición del azúcar por la levadura.
1835: Jacob Berzelius en su primera teoría en catálisis química
determina que el extracto de malta conocido cómo diastasa cataliza la hidrólisis del almidón de forma máseficiente que el ácido sulfúrico.
Mediados de 1900: Louis Pasteur propone que el proceso de
fermentación solo puede ser llevado a cabo por los organismos vivos. Fuerza vital.
Justus Liebig argumenta que los procesos biológicos son causados por la
acción de sustancias químicas que fueron conocidas cómo “fermentos”,
Historia
“Enzima” (Griego: en, En + zima, Levadura)Perspectiva Histórica
Termino acuñado por Fredrich Wilhelm. “Existe algo en la levadura que cataliza la
reacción de fermentación”
1897: Eduar Buchner obtiene el primer extracto de lavadura libre de células capaz de
llevar a cabo la síntesis del etanol a partir de glucosa. (Fermentación alcohólica) diferentes stereoisomeros de los azucares. Hipótesis: Llave-Cerradura forma geométricacomplementaria”
1894: Emil Fischer, descubre que las enzimas glicolíticas pueden distinguir entre los
“La especificidad de una enzima (la cerradura) por su sustrato (la llave) se origina por la
Características generales
Sin catálisis, las reacciones químicas necesarias para mantener la
vida no podrían darse en una escala de tiempo conveniente. Las enzimas son las proteínasmás notables y altamente especializadas. Catalizadores de las reacciones de los sistemas biológicos. Funcionan en condiciones muy suaves de temperatura y pH. Actúan en secuencias organizadas: 1. Degradan nutrientes 2. Conservan y transforman la energía química 3. Fabrican macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. 4. Coordinan las rutas metabólicas
Característicasgenerales
La mayoría de las enzimas son proteínas (con excepción de
un pequeño grupo de moléculas RNA catalítico). Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Algunas enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos aminoácidos. Otros requieren un componente químico (COFACTOR) puede ser uno o varios iones inorgánicos (Fe2+Mg2+ Mn2+ Zn2+ ) , orgánico o una molécula metalo-orgánica denominada COENZIMA.
Clasificación
Las seis categorías principales son:
Clase Tipo de reacción catalizada Ejemplo Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas Transcarboxilasas, transmetilasas Oxidorreductasa Transferencia de electrones Transferasa Reacciones de transferencia de grupos
Hidrolasa
Liasas Isomerasas Ligasas
Reaccionesde hidrólisis (Transferencia de grupos Esterasas, funcionales al agua) peptidasas
fosfatasas,
Adición de grupos a dobles enlaces o formación Descarboxilasas, de dobles enlaces por eliminación de grupos hidratasas Transferencia de grupos dentro de moléculas Epimerasas, Mutasas dando formas isoméricas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N Sintetasa, carboxilasas mediante reacciones decondensación acopladas a la rotura de ATP
Propiedades de las enzimas
Un catalizador, es una sustancia que aumenta la velocidad de
una reacción química y no se altera de forma permanente por la reacción. Disminuyen la energía de activación que se requiere para una reacción química ( Ea =Cantidad mínima de energía cuando dos moléculas chocan). Proporcionan una ruta de reacción alternativa...
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