Enzimas

Números EC (EC 1.1)
Los números EC 1.1 representan a las enzimas oxidorreductasas que actúan con grupos O-H como donantes de electrones.
EC 1.1.1, actuán con NAD o NADP como aceptor
EC 1.1.1.1: Alcohol deshidrogenasa (ADH): es una enzima descubierta a mediados de los años 1960 en la mosca Drosophila melanogaster y es un dímero con un peso molecular de 80 kDa. Las alcohol deshidrogenasas son ungrupo de siete enzimas que están frecuentemente presentes en muchos organismos y facilitan la interconversión entre alcoholes y aldehídos o cetonas con la reducción de NAD+ a NADH. La reacción catalizada es:
Alcohol + NAD+ [pic]Aldehído o Cetona + NADH
Como cofactores en la reacción es posible la utilización de zinc o hierro dependiendo del tipo de alcohol deshidrogenasa.
En los humanos ymuchos otros animales, sirven para eliminar alcoholes que podrían ser tóxicos; en las levaduras y muchas bacterias, algunas alcohol deshidrogenasas catalizan la reacción opuesta como parte de la fermentación alcohólica.
En todos los seres vivos la enzima actúa sobre los alcoholes primarios, secundarios y hemiacetales. Solamente en los animales actúa sobre alcoholes cíclicos secundarios.

EC1.1.1.2: Alcohol deshidrogenasa (NADP+): La enzima cataliza la reacción de oxidación de un alcohol a aldehído utilizando como aceptor de electrones NADP+ y como cofactor zinc.
Alcohol + NADP+ [pic]Aldehído + NADPH
Su nombre alternativo es aldehído reductasa. Pertenece a la familia de las aldo-queto reductasas que son proteínas que tienen alrededor de 300 residuos aminoácidos.
Algunos tipos de estaenzima solamente oxidizan alcoholes primarios, otros actúan también sobre alcoholes secundarios. Esta enzima puede ser idéntica a la glucuronato reductasa, mevaldato reductasa (NADPH) y lactaldehído reductasa (NADPH). Es específica respecto al NADPH.
Participa en la ruta de degradación de la caprolactama, metabolismo de los glicerolípidos, en la glicólisis y en la gluconeogénesis.

EC 1.1.1.3:Homoserina deshidrogenasa: La cataliza la reacción de oxidación de la L-homoserina a L-aspartato-4-semialdehído utilizando NAD+ o NADP+ como aceptor de electrones.

L-homoserina + NAD(P)+ [pic]L-aspartato-4-semialdehído + NAD(P)H
Esta reacción es la tercera etapa de la ruta que transforma el aspartato en homoserina. Ésta última participa en la biosíntesis de la treonina, isoleucina y metionina.La encima del Saccharomyces cervisiae actúa más rápidamente con NAD+, en cambio la de la Neuroespora con NADP+.
La homoserina deshidrogenasa (HDh) se encuentra como una proteína de cadena única, o como una enzima bifuncional consistente en un dominio N-terminal aspartoquinasa y un dominio C-terminal deshidrogenasa; como por ejemplo en la Escherichia coli. El dominio N-terminal cataliza la reacciónnormalmente catalizada por la aspartato kinasa.
ATP + L-aspartato [pic]ADP + 4-fosfo-L-aspartato

EC 1.1.1.4: (R,R)-butanodiol deshidrogenasa.
EC 1.1.1.5: Acetoína deshidrogenasa.
EC 1.1.1.6: Glicerol deshidrogenase.
EC 1.1.1.7: Propanodiol-fosfato deshidrogenasa.
EC 1.1.1.8: Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (NAD+): La enzima cataliza la reacción de oxidación del glicerol-3-fosfato adihidroxiacetona fosfato utilizando NAD+ como aceptor de electrones.
glicerol-3-fosfato + NAD+ [pic]dihidroxiacetona fosfato + NADH
Esta enzima también cataliza las reacciones de oxidación y reducción del propano-1,2-diol y del sulfato de glicerona respectivamente, pero con mucha menos afinidad.
Lanzadera de electrones del glicerol-3-fosfato
Durante la glicólisis se genera NADH en lacitosol en laoxidación del gliceraldehído-3-fosfato y se debe regenerar más NAD+ para que la glicólisis continue. El NADH no puede pasar a la mitocondria para ser oxidado por la cadena respiratoria ya que la membrana interior mitocondrial es impermeable al NADH y NAD+. La solución es que los electrones del NADH, en vez del propio NADH, sean transportados a través de esta membrana.
Una de las maneras de...